Zwiększona aktywność amylazy we krwi

Stężenie amylazy można zwiększyć w następujących przypadkach:

• Zapalenie trzustki (zapalenie trzustki)
• Guzy trzustki
• Zapalenie ślinianki przyusznej (np. Świnka): wzrasta tylko stężenie amylazy ślinowej
• Niewydolność nerek

Oprócz amylazy wyżej wymienione choroby wymagają określenia dodatkowych danych laboratoryjnych w celu potwierdzenia rozpoznania i dalszych badań..

Co zrobić, gdy wzrasta stężenie amylazy we krwi?

Jeśli wartość amylazy wzrośnie, nie można zdiagnozować żadnej konkretnej choroby. Zamiast tego należy określić więcej badań krwi, aby wyjaśnić przyczynę. Jeśli amylaza jest coraz częściej wykrywana we krwi z powodu zapalenia trzustki. Stężenie jest często mierzone kilka razy w celu dalszej obserwacji..

Amylaza jest podwyższona u osoby dorosłej

Biochemiczne badanie krwi może wiele powiedzieć o stanie ludzkiego ciała. Jest przepisywany przy podejrzeniu różnych chorób, a jednym z najważniejszych wskaźników jest stężenie enzymu zwanego amylazą..

Amylaza i jej rola w organizmie

Amylaza (alfa-amylaza) jest niezbędnym enzymem biorącym udział w procesach trawiennych i zapewniającym rozkład węglowodanów. Przy jego pomocy składniki odżywcze dostające się do organizmu rozkładają się na skrobie i polisacharydy, po czym są wchłaniane do krwiobiegu, wspierając metabolizm i procesy życiowe. Produkcja substancji odbywa się w trzustce i gruczołach ślinowych, a analiza w celu określenia jej zawartości jest zalecana, jeśli podejrzewa się choroby narządów. Wzrost wskaźników może wskazywać na niebezpieczne naruszenia, które wymagają natychmiastowej pomocy medycznej..

Wskazania do analizy

Wzrost stężenia amylazy często przebiega bezobjawowo, ale czasami następujące objawy służą jako wskazania do wykonania badania:

• ból w okolicy brzucha lub w prawym podżebrzu, który nasila się po jedzeniu;
• zaburzenia wypróżniania - głównie biegunka, ale czasami zaburzeniom towarzyszą zaparcia;
• pogorszenie ogólnego stanu zdrowia - osłabienie, letarg, pogorszenie zdolności do pracy;
• obecność zmienionych obszarów trzustki, które zostały zidentyfikowane za pomocą badania palpacyjnego, ultrasonograficznego lub innych badań.

Poziom amylazy we krwi wykrywa się za pomocą biochemicznego badania krwi, rzadziej moczu. Jest to jeden z wielu wskaźników badania - zgodnie z jego wskaźnikami, wraz z lipazą i innymi enzymami, lekarz może ocenić stan przewodu pokarmowego pacjenta..

Przyczyny zwiększenia aktywności amylazy

Przy wykrywaniu poziomu amylazy we krwi norma u dorosłych zależy od wartości referencyjnych danego laboratorium i wynosi zwykle do 31 U / L u kobiet i do 41 U / L u mężczyzn.

Za groźny znak uważa się dwukrotny lub więcej wzrost liczby - oznacza to, że ludzki układ pokarmowy pracuje z zaburzeniami, które mogą prowadzić do poważnych konsekwencji.

Nieznaczne zwiększenie stężenia amylazy może być przemijające i nie wskazywać na poważne upośledzenie.

Zwiększenie zawartości enzymu oznacza, że ​​trzustka pracuje zbyt aktywnie, uwalniając substancje, które natychmiast dostają się do krwiobiegu. Staje się to możliwe z kilku powodów:

• nadmierna produkcja soku trzustkowego - specjalnego płynu, który jest wytwarzany w trzustce i aktywnie uczestniczy w procesach trawiennych;
• istnieją przeszkody, które zakłócają ruch soku wzdłuż przewodów narządu;

Każdy z powyższych stanów może stanowić zagrożenie dla zdrowia, a nawet życia ludzkiego, aw niektórych przypadkach wymaga natychmiastowej pomocy lekarskiej..

Najczęstsze choroby

Istnieje szereg chorób, w których pacjenci najczęściej doświadczają wzrostu stężenia amylazy.

Krótkotrwały wzrost amylazy przy braku towarzyszących objawów może nie wskazywać na nieprawidłowości w organizmie. W takich przypadkach poziom enzymu jest określany w czasie - jeśli poziom amylazy jest podwyższony u osoby dorosłej, oznacza to, że potrzebuje on dokładniejszych kompleksowych badań.

Inne powody

Inne przyczyny, które mogą powodować wzrost stężenia amylazy we krwi, to:

• uraz mechaniczny jamy brzusznej;
• tętniaki;

Czasami obserwuje się wzrost poziomu amylazy w przypadku zaburzeń odżywiania - przewaga potraw tłustych, wędzonych, solonych i marynowanych,

Zwiększona aktywność amylazy u kobiet i dzieci

U kobiet i mężczyzn, dorosłych i dzieci przyczyny wzrostu amylazy są zwykle takie same, ale u płci pięknej podobny stan można zaobserwować w przypadku ciąży pozamacicznej, a także niektórych zaburzeń hormonalnych wywołanych przyjmowaniem doustnych środków antykoncepcyjnych lub innych leków zawierających hormony.

Czasami wzrost stężenia amylazy jest charakterystyczny dla okresu po poronieniu i raku narządu rodnego.

Spadek zawartości amylazy może być tym samym groźnym objawem, co jej wzrost i mówić o nieprawidłowym funkcjonowaniu wątroby lub przewodu pokarmowego..

W dzieciństwie wzrost ilości enzymu można zaobserwować w chorobach żołądkowo-jelitowych, a także w chorobach dziedzicznych związanych z upośledzoną produkcją enzymów. W każdym razie dziecko, które ma podobne zjawisko, wymaga kompleksowego badania, zwłaszcza jeśli towarzyszą mu dodatkowe objawy.

Spadek stężenia amylazy

Przyczyną spadku stężenia enzymu jest zwykle zapalenie wątroby, występujące w postaci ostrej lub przewlekłej. Przy takich chorobach dochodzi do zaburzeń metabolizmu węglowodanów, co powoduje wzrost obciążenia układu fermentacyjnego i zmiany wskaźników biochemicznego badania krwi. Drugim powodem spadku poziomu tej substancji są nowotwory trzustki.

Zwykle procesy nowotworowe powodują wzrost stężenia amylazy (szczególnie w początkowych stadiach), ale po zwyrodnieniu jej tkanek następuje przerwanie wydzielania enzymów. Z powodu urazów narządów, odurzenia organizmu i zatrucia możliwa jest również zmiana stężenia enzymu, zarówno w mniejszym, jak i większym kierunku..

Leczenie zaburzeń

Jedynym sposobem na znormalizowanie stężenia amylazy jest zidentyfikowanie i wyeliminowanie przyczyny stanu. Pojedyncze biochemiczne badanie krwi zwykle nie wystarcza, aby dokładnie określić chorobę, dlatego pacjenci wymagają kompleksowych badań. Obejmuje USG jamy brzusznej, morfologię krwi, badania endoskopowe układu pokarmowego (np. Gastroduodenoskopia).

Na podstawie wyników lekarz wyciąga wnioski i zaczyna leczyć patologię.

W niektórych stanach (guzy, niedrożność dróg żółciowych, martwica tkanki trzustkowej, zapalenie otrzewnej) pacjenci wymagają natychmiastowej operacji.

Schemat leczenia uzależniony jest od choroby, nasilenia objawów, wieku i ogólnego stanu organizmu pacjenta. W przypadku zaburzeń trzustki i zapalenia tkanek narządu przepisuje się antybiotyki i leki, które zmniejszają obciążenie narządu, zmniejszają krążenie krwi i hamują nadmierną produkcję enzymów. W przypadku cukrzycy, niewydolności nerek, kamicy żółciowej i innych patologii zaleca się inne schematy leczenia mające na celu zmniejszenie nieprzyjemnych objawów i wyeliminowanie procesów patologicznych.

Zapobieganie podwyższeniu poziomu amylazy

Zapobieganie patologiom związanym ze wzrostem amylazy oznacza prawidłowy styl życia i dietę. Konieczne jest wykluczenie z diety pikantnych, tłustych i smażonych potraw, wypieków, kawy i alkoholu. W menu powinny dominować dania ze zbóż, owoców i warzyw (z wyjątkiem cebuli, czosnku, rzodkiewki i szczawiu), gotowane chude mięso.

Jedzenie powinno być gotowane, pieczone bez oleju lub gotowane w powolnej kuchence, jedz frakcjonalnie - co najmniej cztery do pięciu razy dziennie, w małych porcjach. Podstawową zasadą żywienia przy wzroście poziomu amylazy jest unikanie długotrwałego głodu, ale nie przejadanie się. Ponadto zaleca się rzucenie palenia, maksymalne ograniczenie stresu i lekką aktywność fizyczną..

Jeśli masz skłonność do zakłócania pracy przewodu pokarmowego i innych narządów, podczas których dochodzi do niewydolności w produkcji enzymów, musisz regularnie poddawać się badaniom profilaktycznym u lekarza i wykonywać badania.

Możliwe konsekwencje naruszenia

Wzrost stężenia amylazy we krwi, nawet jeśli nie towarzyszą mu nieprzyjemne objawy, wymaga natychmiastowej korekty. Samo to naruszenie nie jest niebezpieczne, ale jego przyczyny mogą spowodować poważne szkody dla zdrowia i prowadzić do komplikacji. Ostre i przewlekłe zapalenie trzustki powoduje obumieranie tkanki trzustki, co może prowadzić do kalectwa, a nawet śmierci. Kamica żółciowa, cukrzyca i inne patologie są również niebezpieczne dla organizmu i wymagają konsultacji z lekarzem..

Nieznaczny wzrost poziomu enzymu zwykle nie wskazuje na poważne choroby, ale jeśli wskaźniki wzrosną 2-3 razy, należy jak najszybciej zwrócić się o pomoc lekarską. Jest to szczególnie prawdziwe w przypadkach, gdy stanowi patologicznemu towarzyszy ból lub inne objawy..

Dzięki prawidłowej diagnozie, terminowemu leczeniu, przestrzeganiu zaleceń lekarskich i środkom zapobiegawczym poziom amylazy można szybko znormalizować i zapobiec jego wzrostowi w przyszłości.

Podziel się z przyjaciółmi

Zrób coś pożytecznego, to nie potrwa długo

Biochemiczne badanie krwi - normy, znaczenie i dekodowanie wskaźników u mężczyzn, kobiet i dzieci (według wieku). Aktywność enzymatyczna: amylaza, ALT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipaza, pepsynogeny itp..

Witryna zawiera podstawowe informacje wyłącznie w celach informacyjnych. Diagnozę i leczenie chorób należy prowadzić pod okiem specjalisty. Wszystkie leki mają przeciwwskazania. Wymagana konsultacja specjalistyczna!

Poniżej rozważymy, co mówi każdy wskaźnik biochemicznego badania krwi, jakie są jego wartości odniesienia i dekodowanie. W szczególności porozmawiamy o wskaźnikach aktywności enzymatycznej, określonych w ramach tego testu laboratoryjnego..

Alfa-amylaza (amylaza)

Alfa-amylaza (amylaza) jest enzymem biorącym udział w rozkładaniu skrobi spożywczej na glikogen i glukozę. Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i gruczoły ślinowe. Ponadto amylaza gruczołów ślinowych jest typu S, a amylaza trzustki jest typu P, ale we krwi obecne są oba typy enzymów. Określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest obliczeniem aktywności obu typów enzymów. Ponieważ enzym ten jest wytwarzany przez trzustkę, określenie jego aktywności we krwi służy do diagnozowania chorób tego narządu (zapalenie trzustki itp.). Ponadto aktywność amylazy może wskazywać na obecność innych ciężkich patologii narządów jamy brzusznej, których przebieg prowadzi do podrażnienia trzustki (na przykład zapalenie otrzewnej, ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, niedrożność jelit, ciąża pozamaciczna). Zatem określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest ważnym testem diagnostycznym dla różnych patologii narządów jamy brzusznej..

W związku z tym określenie aktywności alfa-amylazy we krwi w ramach analizy biochemicznej jest zalecane w następujących przypadkach:

• Podejrzewana lub wcześniej zidentyfikowana patologia trzustki (zapalenie trzustki, guzy);
• Kamica żółciowa;
• Świnka (choroba ślinianek);
• Ostry ból brzucha lub uraz brzucha;
• Każda patologia przewodu pokarmowego;
• Podejrzenie lub wcześniej rozpoznana mukowiscydoza.

Wzrost aktywności alfa-amylazy we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

• Zapalenie trzustki (ostre, przewlekłe, reaktywne);
• Torbiel lub guz trzustki;
• Zablokowanie przewodu trzustkowego (np. Kamień, zrosty itp.);
• Makroamylazemia;
• Zapalenie lub uszkodzenie gruczołów ślinowych (na przykład przy śwince);
• Ostre zapalenie otrzewnej lub zapalenie wyrostka robaczkowego;
• Perforacja (perforacja) wydrążonego organu (np. Żołądka, jelit);
• Cukrzyca (podczas kwasicy ketonowej);
• Choroby dróg żółciowych (zapalenie pęcherzyka żółciowego, kamica żółciowa);
• Niewydolność nerek;
• Ciąża pozamaciczna;
• Choroby przewodu pokarmowego (na przykład wrzód trawienny żołądka lub dwunastnicy, niedrożność jelit, zawał jelit);
• Zakrzepica naczyniowa krezki jelitowej;
• Pęknięcie tętniaka aorty;
• Operacja lub uraz narządów jamy brzusznej;
• Nowotwory złośliwe.

• Niewydolność trzustki;
• Mukowiscydoza;
• Konsekwencje usunięcia trzustki;
• Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby;
• Martwica trzustki (śmierć i próchnica trzustki w końcowym stadium);
• Tyreotoksykoza (wysoki poziom hormonów tarczycy w organizmie);
• Toksykoza kobiet w ciąży.

Aminotransferaza alaninowa (ALT)

Aminotransferaza alaninowa (ALT) jest enzymem, który przenosi aminokwas alaninę z jednego białka do drugiego. W związku z tym enzym ten odgrywa kluczową rolę w syntezie białek, metabolizmie aminokwasów i produkcji energii przez komórki. ALT działa wewnątrz komórek, dlatego zwykle jego zawartość i aktywność jest odpowiednio wyższa w tkankach i narządach, a we krwi niższa. Kiedy aktywność ALT we krwi wzrasta, oznacza to uszkodzenie narządów i tkanek oraz uwolnienie z nich enzymu do krążenia ogólnoustrojowego. A ponieważ największą aktywność ALT obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, wątroby i mięśni szkieletowych, wzrost aktywnego enzymu we krwi wskazuje na uszkodzenie, które wystąpiło w tych tkankach.

Najbardziej wyraźna aktywność ALT we krwi wzrasta wraz z uszkodzeniem komórek wątroby (na przykład w ostrym toksycznym i wirusowym zapaleniu wątroby). Co więcej, aktywność enzymu wzrasta jeszcze przed rozwojem żółtaczki i innych klinicznych objawów zapalenia wątroby. Nieco mniejszy wzrost aktywności enzymów obserwuje się w oparzeniach, zawale mięśnia sercowego, ostrym zapaleniu trzustki i przewlekłych patologiach wątroby (guz, zapalenie dróg żółciowych, przewlekłe zapalenie wątroby itp.).

Biorąc pod uwagę rolę i narządy, w których działa ALT, wskazaniami do określenia aktywności enzymu we krwi są następujące stany i choroby:

• Wszelkie choroby wątroby (zapalenie wątroby, guzy, cholestaza, marskość wątroby, zatrucia);
• Podejrzenie ostrego zawału mięśnia sercowego;
• Patologia mięśni;
• Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na ten narząd;
• Badania profilaktyczne;
• Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
• Badanie osób, które mogły zarazić się zapaleniem wątroby w wyniku kontaktu z osobami chorymi na wirusowe zapalenie wątroby.

Wzrost aktywności ALT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

• Ostre lub przewlekłe choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, stłuszczenie wątroby, guz lub przerzuty do wątroby, alkoholowe uszkodzenie wątroby itp.);
• Żółtaczka obturacyjna (zablokowanie przewodu żółciowego kamieniem, guzem itp.);
• Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
• Ostry zawał mięśnia sercowego;
• Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
• Dystrofia mięśnia sercowego;
• Udar cieplny lub choroba poparzeniowa;
• Zaszokować;
• Niedotlenienie;
• Uraz lub martwica (śmierć) mięśni w dowolnej lokalizacji;
• Zapalenie mięśni;
• Miopatie;
• Niedokrwistość hemolityczna dowolnego pochodzenia;
• Niewydolność nerek;
• Stan przedrzucawkowy;
• Filariasis;
• Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

• Niedobór witaminy B.₆;
• Końcowe stadia niewydolności wątroby;
• Rozległe uszkodzenie wątroby (martwica lub marskość większości narządów);
• Żółtaczka obturacyjna.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Aminotransferaza asparaginianowa (ASAT) jest enzymem, który zapewnia reakcję przeniesienia grupy aminowej pomiędzy asparaginianem i alfa-ketoglutaranem, z wytworzeniem kwasu szczawiooctowego i glutaminianu. W związku z tym ASAT odgrywa kluczową rolę w syntezie i rozkładzie aminokwasów, a także w wytwarzaniu energii w komórkach..

AST, podobnie jak ALT, jest enzymem wewnątrzkomórkowym, ponieważ działa głównie wewnątrz komórek, a nie we krwi. W związku z tym stężenie AST w normalnych tkankach jest wyższe niż we krwi. Największą aktywność enzymu obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, mięśni, wątroby, trzustki, mózgu, nerek, płuc, a także w leukocytach i erytrocytach. Gdy aktywność AST we krwi wzrasta, wskazuje to na uwolnienie enzymu z komórek do krążenia ogólnoustrojowego, co ma miejsce, gdy narządy, w których występuje duża ilość AST, ulegają uszkodzeniu. Oznacza to, że aktywność AST we krwi gwałtownie wzrasta w chorobach wątroby, ostrym zapaleniu trzustki, uszkodzeniu mięśni, zawale mięśnia sercowego.

Oznaczenie aktywności AST we krwi jest wskazane w następujących stanach lub chorobach:

• Choroba wątroby;
• Diagnostyka ostrego zawału mięśnia sercowego i innych patologii mięśnia sercowego;
• Choroby mięśni ciała (zapalenie mięśni itp.);
• Badania profilaktyczne;
• Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
• Badanie osób mających kontakt z pacjentami z wirusowym zapaleniem wątroby;
• Kontroluj stan wątroby podczas przyjmowania leków, które negatywnie wpływają na narząd.

• Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 83 U / l;
• Dzieci 1-3 lata - poniżej 48 U / l;
• Dzieci 3-6 lat - poniżej 36 U / l;
• Dzieci 6-12 lat - poniżej 47 U / l;
• Dzieci 12-17 lat: chłopcy - poniżej 29 U / l, dziewczynki - poniżej 25 U / l;
• Młodzież powyżej 17 roku życia - podobnie jak dorosłe kobiety i mężczyźni.

• Ostry zawał mięśnia sercowego;
• Ostre zapalenie mięśnia sercowego, reumatyczna choroba serca;
• Wstrząs kardiogenny lub toksyczny;
• Zakrzepica tętnicy płucnej;
• Niewydolność serca;
• Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, miopatia, polimialgia);
• Zniszczenie dużej liczby mięśni (na przykład rozległy uraz, oparzenia, martwica);
• Wysoka aktywność fizyczna;
• Udar cieplny;
• Choroby wątroby (zapalenie wątroby, cholestaza, rak i przerzuty do wątroby itp.);
• Zapalenie trzustki;
• Spożycie alkoholu;
• Niewydolność nerek;
• Złośliwe nowotwory;
• Niedokrwistość hemolityczna;
• Talasemia poważna;
• Choroby zakaźne, w których dochodzi do uszkodzenia mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego, płuc, wątroby, erytrocytów, leukocytów (na przykład posocznica, mononukleoza zakaźna, opryszczka, gruźlica płuc, dur brzuszny);
• Stan po operacji kardiochirurgicznej lub angiokardiografii;
• Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy we krwi);
• Niedrożność jelit;
• Kwasica mleczanowa;
• Choroba legionistów: legioneloza;
• Złośliwa hipertermia (podwyższona temperatura ciała);
• Zawał nerki;
• Udar (krwotoczny lub niedokrwienny);
• Zatrucie trującymi grzybami;
• Przyjmowanie leków negatywnie wpływających na wątrobę.

• Niedobór witaminy B.₆;
• Ciężkie i masywne uszkodzenie wątroby (na przykład pęknięcie wątroby, martwica dużej części wątroby itp.);
• Schyłkowa niewydolność wątroby.

Transferaza gamma-glutamylowa (GGT)

Gamma-glutamylotransferaza (GGT), zwana również gamma-glutamylotranspeptydazą (GGT), jest enzymem, który przenosi aminokwas gamma glutamyl z jednej cząsteczki białka na drugą. Enzym ten znajduje się w największej ilości w błonach komórek o zdolności wydzielniczej lub sorpcyjnej, np. W komórkach nabłonka dróg żółciowych, kanalikach wątrobowych, kanalikach nerkowych, przewodach wydalniczych trzustki, rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego itp. W związku z tym enzym ten jest najbardziej aktywny w nerkach, wątrobie, trzustce i rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego..

GGT jest enzymem wewnątrzkomórkowym, dlatego jego aktywność we krwi jest zwykle niska. A kiedy aktywność GGT wzrasta we krwi, oznacza to uszkodzenie komórek bogatych w ten enzym. Oznacza to, że zwiększona aktywność GGT we krwi jest charakterystyczna dla każdej choroby wątroby z uszkodzeniem jej komórek (w tym podczas picia alkoholu lub przyjmowania leków). Ponadto enzym ten jest bardzo specyficzny dla uszkodzenia wątroby, to znaczy wzrost jego aktywności we krwi pozwala na dokładne określenie porażki tego konkretnego narządu, zwłaszcza gdy inne testy można interpretować niejednoznacznie. Na przykład, jeśli nastąpi wzrost aktywności AST i fosfatazy alkalicznej, może to być spowodowane patologią nie tylko wątroby, ale także serca, mięśni lub kości. W tym przypadku oznaczenie aktywności GGT pozwoli na identyfikację chorego narządu, gdyż w przypadku podwyższenia jego aktywności wysokie wartości AST i fosfatazy alkalicznej wynikają z uszkodzenia wątroby. A jeśli aktywność GGT jest normalna, to wysoka aktywność AST i fosfatazy alkalicznej wynika z patologii mięśni lub kości. Dlatego oznaczanie aktywności GGT jest ważnym testem diagnostycznym do wykrywania patologii lub uszkodzenia wątroby..

Oznaczenie aktywności GGT jest wskazane w przypadku następujących chorób i stanów:

• Diagnostyka i kontrola przebiegu patologii wątroby i dróg żółciowych;
• Monitorowanie skuteczności terapii alkoholizmu;
• Identyfikacja przerzutów do wątroby w nowotworach złośliwych o dowolnej lokalizacji;
• Ocena przebiegu raka prostaty, trzustki i wątrobiaka;
• Ocena stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na narząd.

• Niemowlęta poniżej 6 miesiąca życia - poniżej 204 U / ml;
• Dzieci w wieku od 6 do 12 miesięcy - poniżej 34 j./ml;
• Dzieci w wieku 1-3 lat - poniżej 18 j./ml;
• Dzieci w wieku 3-6 lat - poniżej 23 j./ml;
• Dzieci w wieku 6-12 lat - poniżej 17 U / ml;
• Młodzież w wieku 12-17 lat: chłopcy - poniżej 45 U / ml, dziewczynki - poniżej 33 U / ml;
• Nastolatki w wieku 17 - 18 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności GGT można zaobserwować w następujących chorobach i stanach:

• Wszelkie choroby wątroby i dróg żółciowych (zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, zapalenie dróg żółciowych, kamienie w woreczku żółciowym, guzy i przerzuty do wątroby);
• Mononukleoza zakaźna;
• Zapalenie trzustki (ostre i przewlekłe);
• Guzy trzustki, prostaty;
• Zaostrzenie kłębuszkowego zapalenia nerek i odmiedniczkowego zapalenia nerek;
• Picie napojów alkoholowych;
• Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Kwaśna Fosfataza (AC)

Kwaśna fosfataza (AC) jest enzymem biorącym udział w wymianie kwasu fosforowego. Jest produkowany w prawie wszystkich tkankach, ale największą aktywność enzymu obserwuje się w gruczole krokowym, wątrobie, płytkach krwi i erytrocytach. Zwykle aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi jest niska, ponieważ enzym znajduje się w komórkach. W związku z tym obserwuje się wzrost aktywności enzymu przy niszczeniu bogatych w niego komórek i uwalnianiu fosfatazy do krążenia ogólnoustrojowego. U mężczyzn połowa kwaśnej fosfatazy znajdującej się we krwi jest wytwarzana przez gruczoł krokowy. U kobiet kwaśna fosfataza we krwi pojawia się w wątrobie, erytrocytach i płytkach krwi. Oznacza to, że aktywność enzymu umożliwia wykrycie chorób prostaty u mężczyzn, a także patologii układu krwionośnego (trombocytopenia, choroba hemolityczna, choroba zakrzepowo-zatorowa, szpiczak, choroba Pageta, choroba Gauchera, choroba Niemanna-Picka itp.) U obu płci..

Oznaczenie aktywności fosfatazy kwaśnej jest wskazane w przypadku podejrzenia choroby prostaty u mężczyzn i choroby wątroby lub nerek u obu płci.

Mężczyźni powinni pamiętać, że badanie krwi na aktywność kwaśnej fosfatazy należy wykonać co najmniej 2 dni (a najlepiej 6-7 dni) po wykonaniu jakichkolwiek zabiegów na gruczoł krokowy (np. Masaż prostaty, USG przezodbytnicze, biopsja itp.)... Ponadto przedstawiciele obu płci powinni również wiedzieć, że analizę aktywności fosfatazy kwaśnej wykonuje się nie wcześniej niż dwa dni po instrumentalnych badaniach pęcherza i jelit (cystoskopia, sigmoidoskopia, kolonoskopia, cyfrowe badanie ampułki odbytnicy itp.).

Normalnie aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi u mężczyzn wynosi 0 - 6,5 U / L, a u kobiet - 0 - 5,5 U / L.

Wzrost aktywności kwaśnej fosfatazy we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Choroby gruczołu krokowego u mężczyzn (rak prostaty, gruczolak prostaty, zapalenie gruczołu krokowego);
• Choroba Pageta;
• Choroba Gauchera;
• Choroba Niemanna-Picka;
• Szpiczak mnogi;
• Choroba zakrzepowo-zatorowa;
• Choroba hemolityczna;
• Trombocytopenia spowodowana zniszczeniem płytek krwi;
• Osteoporoza;
• Choroby układu siateczkowo-śródbłonkowego;
• Patologia wątroby i dróg żółciowych;
• Przerzuty do kości w nowotworach złośliwych o różnej lokalizacji;
• Manipulacje diagnostyczne wykonywane na narządach układu moczowo-płciowego (badanie cyfrowe odbytnicy, pobranie wydzieliny prostaty, kolonoskopia, cystoskopia itp.).

Fosfokinaza kreatynowa (CPK)

Fosfokinaza kreatynowa (CPK) jest również nazywana kinazą kreatynową (CK). Enzym ten katalizuje proces rozpadu jednej reszty kwasu fosforowego z ATP (kwas adenozynotrifosforowy) do ADP (kwas adenozynodifosforowy) i fosforan kreatyny. Fosforan kreatyny jest ważny dla prawidłowych procesów metabolicznych oraz skurczu i rozluźnienia mięśni. Fosfokinaza kreatynowa znajduje się w prawie wszystkich narządach i tkankach, ale większość tego enzymu znajduje się w mięśniach i mięśniu sercowym. Minimalna ilość fosfokinazy kreatynowej znajduje się w mózgu, tarczycy, macicy i płucach.

Zwykle krew zawiera niewielką ilość kinazy kreatynowej, a jej aktywność może wzrosnąć, gdy uszkodzone są mięśnie, mięsień sercowy lub mózg. Istnieją trzy warianty kinazy kreatynowej - KK-MM, KK-MB i KK-BB, a KK-MM to podgatunek enzymu z mięśni, KK-MB to podgatunek z mięśnia sercowego, a KK-BB to podgatunek z mózgu. Zwykle 95% kinazy kreatynowej we krwi to podtyp KK-MM, a podgatunki KK-MB i KK-BB są określane w śladowych ilościach. Obecnie określenie aktywności kinazy kreatynowej we krwi implikuje ocenę aktywności wszystkich trzech podgatunków.

Wskazaniami do określenia aktywności CPK we krwi są następujące warunki:

• Ostre i przewlekłe choroby układu sercowo-naczyniowego (ostry zawał mięśnia sercowego);
• Choroby mięśni (miopatia, dystrofia mięśniowa itp.);
• Choroby ośrodkowego układu nerwowego;
• Choroby tarczycy (niedoczynność tarczycy);
• Urazy;
• Nowotwory złośliwe o dowolnej lokalizacji.

• Pierwsze pięć dni życia - do 650 U / l;
• 5 dni - 6 miesięcy - 0 - 295 U / l;
• 6 miesięcy - 3 lata - poniżej 220 U / l;
• 3-6 lat - poniżej 150 U / l;
• 6 - 12 lat: chłopcy - poniżej 245 U / li dziewczynki - poniżej 155 U / li;
• 12-17 lat: chłopcy - poniżej 270 U / l, dziewczynki - poniżej 125 U / l;
• Powyżej 17 lat - jak dorośli.

• Ostry zawał mięśnia sercowego;
• Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
• Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, arytmia, niestabilna dławica piersiowa, zastoinowa niewydolność serca);
• Przełożony uraz lub operacja serca i innych narządów;
• Ostre uszkodzenie mózgu;
• Śpiączka;
• Uszkodzenie mięśni szkieletowych (rozległe urazy, oparzenia, martwica, porażenie prądem);
• Choroby mięśni (zapalenie mięśni, polimialgia, zapalenie skórno-mięśniowe, zapalenie wielomięśniowe, miodystrofie itp.);
• Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy);
• Zastrzyki dożylne i domięśniowe;
• Choroby psychiczne (schizofrenia, epilepsja);
• Zatorowość płucna;
• Silne skurcze mięśni (poród, skurcze, skurcze);
• Tężec;
• Wysoka aktywność fizyczna;
• Głód;
• Odwodnienie (odwodnienie organizmu na tle wymiotów, biegunki, obfitego pocenia się itp.);
• Długotrwała hipotermia lub przegrzanie;
• Nowotwory złośliwe pęcherza, jelit, piersi, jelit, macicy, płuc, prostaty, wątroby.

• Długotrwały pobyt w siedzącym trybie życia (hipodynamia);
• Mała masa mięśniowa.

Fosfokinaza kreatynowa, podjednostka MV (CPK-MB)

Podgatunek kinazy kreatynowej CPK-MB zawarty jest wyłącznie w mięśniu sercowym, we krwi jest zwykle bardzo mały. Wzrost aktywności CPK-MB we krwi obserwuje się wraz z niszczeniem komórek mięśnia sercowego, czyli zawałem mięśnia sercowego. Zwiększona aktywność enzymu odnotowywana jest 4-8 godzin po zawale serca, osiąga maksimum po 12-24 godzinach, a 3 dnia, przy normalnym przebiegu procesu odbudowy mięśnia sercowego, aktywność CPK-MB wraca do normy. Dlatego oznaczanie aktywności CPK-MB służy do diagnostyki zawału mięśnia sercowego i późniejszego monitorowania procesów regeneracyjnych w mięśniu sercowym. Biorąc pod uwagę rolę i lokalizację CPK-MB, oznaczenie aktywności tego enzymu przedstawiono tylko w diagnostyce zawału mięśnia sercowego i odróżnieniu tej choroby od zawału płuca lub ciężkiego napadu dusznicy bolesnej.

Zwykle aktywność CPK-MB we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet, a także dzieci jest mniejsza niż 24 U / L.

Wzrost aktywności CPK-MB obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Ostry zawał mięśnia sercowego;
• Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
• Toksyczne uszkodzenie mięśnia sercowego z powodu zatrucia lub choroby zakaźnej;
• Stany po urazach, operacjach i procedurach diagnostycznych serca;
• Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, zastoinowa niewydolność serca, arytmia);
• Zatorowość płucna;
• Choroby i urazy mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofie, urazy, zabiegi chirurgiczne, oparzenia);
• Zaszokować;
• zespół Reye'a.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem, który ułatwia reakcję przemiany mleczanu w pirogronian, dlatego jest bardzo ważny dla produkcji energii w komórkach. LDH normalnie znajduje się zarówno we krwi, jak iw komórkach prawie wszystkich narządów, jednak największa ilość enzymu jest wiązana w wątrobie, mięśniach, mięśniu sercowym, erytrocytach, leukocytach, nerkach, płucach, tkance limfatycznej, płytkach krwi. Wzrost aktywności LDH obserwuje się zwykle przy niszczeniu komórek, w których występuje w dużych ilościach. Oznacza to, że wysoka aktywność enzymu jest charakterystyczna dla uszkodzeń mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawały serca, zaburzenia rytmu), wątroby (zapalenie wątroby itp.), Nerek, erytrocytów.

W związku z tym wskazaniami do określenia aktywności LDH we krwi są następujące stany lub choroby:

• Choroby wątroby i dróg żółciowych;
• Uszkodzenie mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawał mięśnia sercowego);
• Niedokrwistość hemolityczna;
• Miopatie;
• Złośliwe nowotwory różnych narządów;
• Zatorowość płucna.

• Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 450 U / l;
• Dzieci 1-3 lata - poniżej 344 U / l;
• Dzieci 3-6 lat - poniżej 315 U / l;
• Dzieci 6-12 lat - poniżej 330 U / l;
• Młodzież 12-17 lat - poniżej 280 U / l;
• Nastolatki w wieku 17 - 18 lat - jak dorośli.

• Okres ciąży;
• Noworodki do 10 dnia życia;
• Intensywna aktywność fizyczna;
• Choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, żółtaczka spowodowana zablokowaniem dróg żółciowych);
• Zawał mięśnia sercowego;
• Zator tętnicy płucnej lub zawał;
• Choroby układu krwionośnego (ostra białaczka, niedokrwistość);
• Choroby i uszkodzenia mięśni (urazy, atrofia, zapalenie mięśni, miodystrofia itp.);
• Choroba nerek (zapalenie kłębuszków nerkowych, odmiedniczkowe zapalenie nerek, zawał nerki);
• Ostre zapalenie trzustki;
• Wszelkie stany, którym towarzyszy masywna śmierć komórek (wstrząs, hemoliza, oparzenia, niedotlenienie, ciężka hipotermia itp.);
• Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji;
• Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (kofeina, hormony steroidowe, antybiotyki cefalosporynowe itp.), Picie alkoholu.

Spadek aktywności LDH we krwi obserwuje się przy zaburzeniu genetycznym lub całkowitym braku podjednostek enzymu.

Lipaza

Lipaza jest enzymem zapewniającym reakcję rozpadu trójglicerydów na glicerol i kwasy tłuszczowe. Oznacza to, że lipaza jest ważna dla normalnego trawienia tłuszczów, które dostają się do organizmu wraz z pożywieniem. Enzym jest wytwarzany przez wiele narządów i tkanek, ale lwia część lipazy krążącej we krwi pochodzi z trzustki. Po wytworzeniu w trzustce lipaza przedostaje się do dwunastnicy i jelita cienkiego, gdzie rozkłada tłuszcze z pożywienia. Ponadto, ze względu na swoje małe rozmiary, lipaza przechodzi przez ścianę jelita do naczyń krwionośnych i krąży w krwiobiegu, gdzie nadal rozkłada tłuszcze na składniki przyswajane przez komórki.

Wzrost aktywności lipazy we krwi jest najczęściej spowodowany zniszczeniem komórek trzustki i uwolnieniem dużej ilości enzymu do krwiobiegu. Dlatego określenie aktywności lipazy odgrywa bardzo istotną rolę w diagnostyce zapalenia trzustki czy też zablokowaniu przewodów trzustkowych przez guz, kamień, torbiel itp. Ponadto wysoką aktywność lipazy we krwi można zaobserwować w chorobie nerek, gdy enzym jest zatrzymywany we krwi..

Jest więc oczywiste, że wskazaniami do określenia aktywności lipazy we krwi są następujące stany i choroby:

• Podejrzenie ostrego lub zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki;
• Przewlekłe zapalenie trzustki;
• Kamica żółciowa;
• Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego;
• Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
• Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
• Niedrożność jelita cienkiego;
• Marskość wątroby;
• Uraz brzucha;
• Alkoholizm.

Wzrost aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
• Rak, torbiel lub torbiel rzekoma trzustki;
• Alkoholizm;
• Kolka żółciowa;
• Cholestaza wewnątrzwątrobowa;
• Przewlekłe choroby pęcherzyka żółciowego;
• Uduszenie lub zawał jelit;
• Choroby metaboliczne (cukrzyca, dna, otyłość);
• Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
• Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
• Niedrożność jelita cienkiego;
• Zapalenie otrzewnej;
• Świnka epidemiczna, która występuje z uszkodzeniem trzustki;
• Przyjmowanie leków powodujących skurcz zwieracza Oddiego (morfina, indometacyna, heparyna, barbiturany itp.).

• Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji (z wyjątkiem raka trzustki);
• Nadmiar trójglicerydów we krwi na tle niedożywienia lub z dziedziczną hiperlipidemią.

Pepsynogeny I i II

Pepsynogeny I i II są prekursorami głównego enzymu żołądkowego, pepsyny. Są produkowane przez komórki żołądka. Część pepsynogenów z żołądka przedostaje się do krążenia ogólnoustrojowego, gdzie ich stężenie można określić różnymi metodami biochemicznymi. W żołądku pepsynogeny pod wpływem kwasu solnego są przekształcane w enzym pepsynę, który rozkłada białka wchłonięte z pożywieniem. W związku z tym stężenie pepsynogenów we krwi pozwala uzyskać informacje o stanie funkcji wydzielniczej żołądka i zidentyfikować rodzaj zapalenia żołądka (zanikowy, nadkwasota).

Pepsynogen I jest syntetyzowany przez komórki dna i trzonu żołądka, a pepsynogen II jest syntetyzowany przez komórki wszystkich części żołądka i górnej części dwunastnicy. Dlatego oznaczenie stężenia pepsynogenu I pozwala na ocenę stanu organizmu i dna żołądka, a pepsynogenu II - wszystkich części żołądka.

Zmniejszenie stężenia pepsynogenu I we krwi świadczy o śmierci głównych komórek organizmu i dna żołądka, które wytwarzają prekursor pepsyny. W związku z tym niski poziom pepsynogenu I może wskazywać na zanikowe zapalenie żołądka. Ponadto na tle zanikowego zapalenia błony śluzowej żołądka poziom pepsynogenu II może pozostawać w normalnych granicach przez długi czas. Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi wzrasta, oznacza to wysoką aktywność głównych komórek dna i trzonu żołądka, a zatem zapalenie żołądka o wysokiej kwasowości. Wysoki poziom pepsynogenu II we krwi wskazuje na wysokie ryzyko wrzodów żołądka, gdyż wskazuje, że komórki wydzielające zbyt aktywnie wytwarzają nie tylko prekursory enzymów, ale także kwas solny.

W praktyce klinicznej duże znaczenie ma obliczenie stosunku pepsynogenu I / pepsynogenu II, ponieważ współczynnik ten umożliwia wykrycie zanikowego zapalenia żołądka i wysokiego ryzyka rozwoju wrzodów żołądka i raka. Tak więc, jeśli współczynnik jest mniejszy niż 2,5, mówimy o zanikowym zapaleniu żołądka i wysokim ryzyku raka żołądka. A przy współczynniku większym niż 2,5 - o wysokim ryzyku wrzodów żołądka. Ponadto stosunek stężeń pepsynogenów we krwi pozwala odróżnić funkcjonalne zaburzenia trawienia (na przykład na tle stresu, niedożywienia itp.) Od prawdziwych organicznych zmian w żołądku. Dlatego obecnie oznaczanie aktywności pepsynogenów wraz z obliczeniem ich stosunku jest alternatywą dla gastroskopii dla osób, które z jakichkolwiek powodów nie mogą poddać się tym badaniom..

Oznaczanie aktywności pepsynogenów I i II przedstawiono w następujących przypadkach:

• Ocena stanu błony śluzowej żołądka u osób z zanikowym zapaleniem błony śluzowej żołądka;
• Identyfikacja postępującego zanikowego zapalenia żołądka z wysokim ryzykiem zachorowania na raka żołądka;
• Identyfikacja wrzodów żołądka i dwunastnicy;
• Wykrywanie raka żołądka;
• Monitorowanie skuteczności leczenia zapalenia żołądka i wrzodów żołądka.

Wzrost zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

• Ostre i przewlekłe zapalenie żołądka;
• Zespół Zollingera-Ellisona;
• Wrzód dwunastnicy;
• Wszelkie warunki, w których stężenie kwasu solnego w soku żołądkowym jest podwyższone (tylko dla pepsynogenu I).

• Postępujące zanikowe zapalenie żołądka;
• Rak (rak) żołądka;
• Choroba Addisona;
• Niedokrwistość złośliwa (tylko dla pepsynogenu I), zwana także chorobą Addisona-Birmera;
• Obrzęk śluzowaty;
• Stan po resekcji (usunięciu) żołądka.

Cholinesteraza (ChE)

Ta sama nazwa „cholinoesteraza” zwykle odnosi się do dwóch enzymów - prawdziwej cholinoesterazy i pseudocholinesterazy. Oba enzymy są zdolne do rozszczepiania acetylocholiny, która jest mediatorem w połączeniach nerwowych. Prawdziwa cholinoesteraza bierze udział w przekazywaniu impulsów nerwowych i jest obecna w dużych ilościach w tkankach mózgowych, zakończeniach nerwowych, płucach, śledzionie, erytrocytach. Pseudocholinesteraza odzwierciedla zdolność wątroby do syntezy białek i odzwierciedla funkcjonalną aktywność tego narządu.

Obie cholinoesterazy są obecne w surowicy krwi, dlatego określa się całkowitą aktywność obu enzymów. W rezultacie oznaczenie aktywności cholinoesterazy we krwi służy do identyfikacji pacjentów, u których środki zwiotczające mięśnie (leki rozluźniające mięśnie) mają długotrwałe działanie, co jest ważne w praktyce anestezjologa w celu obliczenia prawidłowej dawki leków i zapobieżenia wstrząsowi cholinergicznemu. Ponadto aktywność enzymatyczna jest określana w celu wykrycia zatrucia związkami fosforoorganicznymi (wiele pestycydów rolniczych, herbicydów) i karbaminianami, w których aktywność cholinoesterazy jest obniżona. Również w przypadku braku zagrożenia zatruciem i planowanej operacji określa się aktywność cholinoesterazy w celu oceny stanu czynnościowego wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności cholinoesterazy są następujące warunki:

• Diagnostyka i ocena skuteczności terapii wszelkich chorób wątroby;
• Wykrywanie zatrucia związkami fosforoorganicznymi (insektycydy);
• Określenie ryzyka powikłań podczas planowanych operacji z zastosowaniem środków zwiotczających mięśnie.

Wzrost aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

• Hiperlipoproteinemia typu IV;
• Nerczyca lub zespół nerczycowy;
• Otyłość;
• Cukrzyca typu II;
• Guzy piersi u kobiet;
• Wrzód żołądka;
• Astma oskrzelowa;
• Enteropatia wysiękowa;
• Choroba psychiczna (psychoza maniakalno-depresyjna, nerwica depresyjna);
• Alkoholizm;
• Pierwsze tygodnie ciąży.

• Genetycznie określone warianty aktywności cholinoesterazy;
• Zatrucie organofosforanami (środki owadobójcze itp.);
• Zapalenie wątroby;
• Marskość wątroby;
• Zastoinowa wątroba z niewydolnością serca;
• Przerzuty nowotworów złośliwych do wątroby;
• Amebiaza wątrobowa;
• Choroby dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, zapalenie pęcherzyka żółciowego);
• Ostre infekcje;
• Zatorowość płucna;
• Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia);
• Stany po operacji i plazmaferezie;
• Przewlekłą chorobę nerek;
• Późna ciąża;
• Wszelkie stany, którym towarzyszy spadek poziomu albuminy we krwi (na przykład zespół złego wchłaniania, post);
• Złuszczające zapalenie skóry;
• Szpiczak;
• Reumatyzm;
• Zawał mięśnia sercowego;
• Złośliwe guzy o dowolnej lokalizacji;
• Przyjmowanie niektórych leków (doustne środki antykoncepcyjne, hormony steroidowe, glukokortykoidy).

Fosfataza Alkaliczna (ALP)

Fosfataza alkaliczna (ALP) jest enzymem, który rozszczepia estry kwasu fosforowego i bierze udział w metabolizmie fosforu i wapnia w tkance kostnej i wątrobie. Najwięcej znajduje się w kościach i wątrobie i dostaje się do krwiobiegu z tych tkanek. W związku z tym część alkalicznej fosfatazy we krwi pochodzi z kości, a część z wątroby. Zwykle niewielka ilość fosfatazy zasadowej dostaje się do krwiobiegu, a jej aktywność wzrasta wraz z niszczeniem komórek kości i wątroby, co jest możliwe przy zapaleniu wątroby, cholestazie, osteodystrofii, guzach kości, osteoporozie itp. Dlatego enzym jest wskaźnikiem stanu kości i wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi są następujące stany i choroby:

• Identyfikacja uszkodzenia wątroby związanego z zablokowaniem dróg żółciowych (na przykład kamica żółciowa, guz, torbiel, ropień);
• Diagnostyka chorób kości, w których dochodzi do ich zniszczenia (osteoporoza, osteodystrofia, osteomalacja, guzy i przerzuty do kości);
• Diagnoza choroby Pageta;
• Rak głowy trzustki i nerek;
• Choroba jelit;
• Ocena skuteczności leczenia krzywicy witaminą D..

• Dzieci do 1 roku życia: chłopcy - 80 - 480 U / l, dziewczynki - 124 - 440 U / l;
• Dzieci 1-3 lat: chłopcy - 104 - 345 U / l, dziewczynki - 108 - 310 U / l;
• Dzieci 3-6 lat: chłopcy - 90 - 310 U / l, dziewczynki - 96 - 295 U / l;
• Dzieci 6 - 9 lat: chłopcy - 85 - 315 U / l, dziewczynki - 70 - 325 U / l;
• Dzieci 9 - 12 lat: chłopcy - 40 - 360 U / l, dziewczynki - 50 - 330 U / l;
• Dzieci 12-15 lat: chłopcy - 75-510 U / l, dziewczynki - 50-260 U / l;
• Dzieci 15-18 lat: chłopcy - 52-165 U / l, dziewczynki - 45-150 U / l.

• Choroby kości ze zwiększonym rozpadem tkanki kostnej (choroba Pageta, choroba Gauchera, osteoporoza, osteomalacja, rak i przerzuty do kości);
• Nadczynność przytarczyc (podwyższone stężenie parathormonów we krwi);
• Rozlane toksyczne wole;
• Białaczka;
• Krzywica;
• Okres gojenia złamań;
• Choroby wątroby (marskość, martwica, rak i przerzuty do wątroby, zakaźne, toksyczne, polekowe zapalenie wątroby, sarkoidoza, gruźlica, infekcje pasożytnicze);
• Zablokowanie dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, kamienie dróg żółciowych i woreczka żółciowego, guzy dróg żółciowych);
• Niedobór wapnia i fosforanów w organizmie (na przykład z powodu postu lub złego odżywiania);
• Cytomegalia u dzieci;
• Mononukleoza zakaźna;
• Zawał płuc lub nerek;
• Wcześniaki;
• Trzeci trymestr ciąży;
• Okres szybkiego wzrostu u dzieci;
• Choroby jelit (wrzodziejące zapalenie okrężnicy, zapalenie jelit, infekcje bakteryjne itp.);
• Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (metotreksat, chloropromazyna, antybiotyki, sulfonamidy, duże dawki witaminy C, magnezja).

• Niedoczynność tarczycy (niedobór hormonów tarczycy);
• Szkorbut;
• Ciężka niedokrwistość;
• Kwashiorkor;
• Niedobór wapnia, magnezu, fosforanów, witamin C i B.₁₂;
• Nadmiar witaminy D;
• Osteoporoza;
• Achondroplazja;
• Kretynizm;
• Dziedziczna hipofosfatazja;
• Przyjmowanie niektórych leków, takich jak azatiopryna, klofibrat, danazol, estrogeny, doustne środki antykoncepcyjne.

Autor: Nasedkina A.K. Specjalista ds. Badań biomedycznych.