Alfa-amylaza: normalna, we krwi, moczu, podwyższona, obniżona

Badanie lekarzy alfa-amylazy przepisuje głównie do diagnostyki zapalenia trzustki. Jednak analiza ta może dostarczyć cennych informacji również w przypadku innych chorób. Na co wskazuje wzrost α-amylazy we krwi lub moczu? Czy muszę się martwić, jeśli ten wskaźnik jest poza normalnym zakresem i nie ma żadnych objawów?

Co to jest α-amylaza

To enzym, który rozkłada i pomaga w trawieniu węglowodanów złożonych - glikogenu i skrobi (po grecku „amylon” - skrobia). Jest wytwarzany głównie przez gruczoły zewnątrzwydzielnicze - ślinę i trzustkę, niewielką ilość wytwarzają gruczoły jajników, jajowodów i płuc. Większość tego enzymu znajduje się właśnie w sokach trawiennych: w ślinie i wydzielinie trzustkowej. Ale w surowicy krwi występuje również niewielkie stężenie, ponieważ komórki wszelkich narządów i tkanek są stale odnawiane.

Krew zawiera dwie frakcje α-amylazy:

trzustkowy (frakcja P) - 40% całkowitej amylazy;
ślina (typ S) - 60%.

Jednak badanie poszczególnych frakcji amylazy jest rzadko przeprowadzane, tylko ze specjalnych wskazań. Najczęściej wystarczy określić całkowitą amylazę. W połączeniu z objawami klinicznymi, jego wzrost potwierdza rozpoznanie ostrego zapalenia trzustki..

Jest to najczęstsze wskazanie do tego testu. Amylaza w tym przypadku zostanie zwiększona właśnie dzięki frakcji trzustkowej. Jego cząsteczka jest mała i dobrze przefiltrowana przez kanaliki nerkowe, dlatego wraz ze wzrostem jej zawartości we krwi zwiększy się również w moczu (alfa-amylaza w moczu nazywana jest zwykle diastazą).

Współczynnik zawartości amylazy

Enzymy to białka, które katalizują rozkład złożonych substancji. Ich aktywność jest zwykle mierzona w IU (jednostkach międzynarodowych). Na 1 IU aktywności enzymu przyjmuje się taką ilość, która katalizuje rozpad 1 μmol substancji w ciągu 1 minuty w standardowych warunkach.

W przeszłości skrobia była używana jako degradowalny substrat do określania aktywności amylazy, a jod był używany jako wskaźnik (który, jak wiadomo, barwi skrobię na niebiesko). Im mniej intensywny kolor podłoża po jego interakcji z surowicą testową, tym większa jest w nim aktywność amylazy..

Obecnie stosowane są nowoczesne metody spektrofotometryczne.

Normalne wartości alfa-amylazy u dorosłych kobiet i mężczyzn nie różnią się i wynoszą średnio 20-100 IU / L, w moczu - 10-124 IU / L. Jednak standardy mogą się różnić w zależności od laboratorium..

U dzieci produkcja tego enzymu jest znacznie mniejsza. Alfa-amylaza u noworodków jest wytwarzana w znikomych ilościach; w miarę wzrostu i rozwoju układu pokarmowego zwiększa się jej synteza.

Alfa-amylaza, norma poziomy we krwi według wieku

Wiek	Całkowita alfa-amylaza	Amylaza trzustkowa
Nowo narodzony	Do 8 U / l	1-3 U / l
Dzieci poniżej 1 roku życia	5-65 U / l	1-23 U / l
1 rok - 70 lat	25-125 U / l	8-51 U / l
Ponad 70 lat	20-160 U / l	8-65 U / l

Kiedy zalecana jest analiza pod kątem α-amylazy

W przypadku wszelkich niejasnych bólów brzucha ten test jest przepisywany, przede wszystkim w celu rozpoznania ostrego zapalenia trzustki (w 75% przypadków tej choroby wielokrotnie podwyższony poziom enzymu stwierdza się zarówno we krwi, jak iw moczu).
W diagnostyce przewlekłego zapalenia trzustki badanie tego enzymu ma mniejsze znaczenie: w tym przypadku alfa-amylaza jest zwiększana znacznie rzadziej. U ponad połowy pacjentów jej poziom pozostaje prawidłowy, ale jeśli badane są frakcje, wówczas nadmiar aktywności amylazy typu P w stosunku do typu S będzie bardzo korzystny w diagnostyce przewlekłego zapalenia trzustki.
Wyjaśnienie diagnozy świnki - zapalenia gruczołów ślinowych. W takim przypadku frakcja S enzymu wzrośnie we krwi..
Monitorowanie leczenia raka trzustki.
Po operacjach w strefie trzustkowo-dwunastniczej.

Przyczyny wzrostu alfa-amylazy we krwi i moczu

Jeśli komórki trzustki lub gruczołu ślinowego są uszkodzone, ich zawartość w dużych ilościach zaczyna wchłaniać się do krwiobiegu, a także wydalać z moczem. Część jest wykorzystywana w wątrobie. W chorobach narządów wydalniczych (wątroba, nerki) wzrasta również jego poziom.

Główne przyczyny hiperamilazemii

Choroby trzustki

Ostre zapalenie trzustki. Zwiększona alfa-amylaza jest wykrywana na samym początku ataku, osiąga maksimum po 4-6 godzinach i stopniowo spada po 3-4 dniach. W takim przypadku poziom może przekroczyć normę 8-10 razy.
Zaostrzenie przewlekłego zapalenia trzustki. W tym przypadku aktywność alfa-amylazy wzrasta 2-3 razy. (patrz Leki stosowane w przewlekłym zapaleniu trzustki).
Guzy, kamienie, torbiele rzekome w trzustce.

Związane z chorobami sąsiednich narządów

Uraz brzucha.
Stan po operacjach na narządach jamy brzusznej i przestrzeni zaotrzewnowej.
Atak kolki wątrobowej. Kiedy kamień przechodzi przez wspólny przewód żółciowy, poziom enzymu wzrasta 3-4 razy, a następnie wraca do normy po 48-72 godzinach.

Choroby, którym towarzyszy uszkodzenie gruczołów ślinowych

Świnka (świnka).
Bakteryjna świnka.
Zapalenie jamy ustnej.
Nerwoból nerwu twarzowego.
Zwężenie przewodu ślinowego po radioterapii w okolicy głowy i szyi.

Warunki, w których spada wykorzystanie amylazy

Niewydolność nerek - upośledzone jest wydalanie amylazy przez nerki, z której odkłada się ona we krwi.
Zwłóknienie lub marskość wątroby z upośledzoną funkcją, ponieważ komórki wątroby biorą udział w metabolizmie tego enzymu.
Choroby jelit: stany zapalne, niedrożność jelit, zapalenie otrzewnej. W wyniku tych warunków enzym jest intensywnie wchłaniany do krwi..

Inne warunki

Ciąża pozamaciczna.
Rak sutka.
Zapalenie płuc.
Gruźlica.
Rak płuc
Rak jajnika.
Guz chromochłonny.
Choroby krwi (szpiczak mnogi).
Kwasica ketonowa w cukrzycy.
Makroamylazemia jest rzadkim stanem wrodzonym, w którym amylaza tworzy związki z dużymi białkami i dlatego nie może być filtrowana przez nerki.
Zatrucie alkoholem.
Przyjmowanie niektórych leków - glukokortykoidy, opiaty, tetracyklina, furosemid.

Zmniejszone poziomy alfa-amylazy

Wykrycie spadku tego enzymu we krwi ma mniejszą wartość diagnostyczną niż wzrost. Zwykle sytuacja ta wskazuje na masywną martwicę komórek wydzielniczych trzustki w ostrym zapaleniu lub zmniejszenie ich liczby w procesie przewlekłym..

Zmniejszona alfa-amylaza w surowicy może być dodatkowym kryterium diagnostycznym dla takich stanów:

Martwica trzustki.
Przewlekłe zapalenie trzustki z ciężką niewydolnością enzymatyczną (u pacjentów z długotrwałą chorobą).
Ciężkie zapalenie wątroby.
Tyreotoksykoza.
Mukowiscydoza jest chorobą ogólnoustrojową, w której dochodzi do uszkodzenia gruczołów wydzielania zewnętrznego.

Spadek amylazy obserwuje się przy masywnych oparzeniach, zatruciu kobiet w ciąży, cukrzycy. Podwyższony poziom cholesterolu i trójglicerydów może również obniżyć poziom amylazy.

Badanie krwi - amylaza: wskaźnik enzymów i przyczyny odchyleń

Aby określić różne procesy patologiczne w organizmie człowieka, które są związane z zaburzeniami metabolicznymi, często zaleca się badanie krwi na obecność amylazy. Substancja ta jest specjalnym enzymem, a jej spadek lub wzrost we krwi powinien wskazywać na zmiany w układach narządów.

Amylaza we krwi - opis i funkcja

Amylaza jest enzymem trawiennym pełniącym bardzo ważne funkcje

Amylaza to biologicznie aktywny składnik krwi, który bierze udział w metabolizmie węglowodanów w organizmie. Istnieją inne terminy medyczne dla tej substancji: diastaza, alfa-amylaza i amylaza trzustkowa.

Amylaza jest wytwarzana głównie w trzustce, częściowo w gruczołach ślinowych. W organizmie ludzkim syntetyzowana jest tylko alfa-amylaza, która jest enzymem trawiennym.

Główne funkcje amylazy to:

Rozkłada skrobię na polisacharydy.
Wspomaga wchłanianie węglowodanów.

Dlatego jeśli wskaźnik amylazy jest prawidłowy, metabolizm węglowodanów przebiega bez zakłóceń. Ale odchylenie od dolnej lub wyższej strony enzymu trawiennego może wskazywać na szereg poważnych, a nawet niebezpiecznych chorób..

Zadanie do analizy i diagnostyki

Biochemiczne badanie krwi - skuteczna diagnostyka amylazy we krwi

Zwykle test amylazy jest przepisywany przez specjalistę w celu zdiagnozowania przewlekłego lub ostrego zapalenia trzustki.

Badanie należy przeprowadzić, jeśli pacjent ma następujące dolegliwości:

Niestrawność (nudności, biegunka, wymioty).
Ogólne zmęczenie.
Bolesność po prawej stronie brzucha.

Trzeba też powiedzieć, że wskaźnik amylazy we krwi może wskazywać na różne zaburzenia metaboliczne i procesy zapalne w organizmie. Takie choroby obejmują na przykład zapalenie wątroby, cukrzycę, świnkę.

Analiza jest również zalecana, jeśli specjalista podejrzewa, że pacjent ma procesy nowotworowe w okolicy trzustki, obecność torbieli.

Należy pamiętać, że szybkie rozpoznanie choroby w częstych przypadkach jest kluczem do jej skutecznego leczenia..

Dlatego jeśli lekarz zleci analizę na obecność amylazy, nie należy odkładać wizyty w laboratorium na dalszy czas, ale wskazane jest natychmiastowe oddanie krwi.

Badanie krwi na obecność amylazy ma pewne niuanse do przygotowania. Główne zalecenia lekarzy dotyczące przygotowania się do badania to:

Nie wolno przyjmować pokarmu przed oddaniem krwi, dlatego krew pobierana jest zwykle na pusty żołądek wczesnym rankiem.
Na kilka dni przed analizą nie zaleca się spożywania tłustych i pikantnych potraw.
Pacjent musi poinformować specjalistę, jeśli dzień wcześniej przyjął jakiekolwiek leki.
Wyeliminuj przeciążenie psychoemocjonalne i fizyczne przed postawieniem diagnozy w ciągu kilku godzin.
Nie możesz palić przed oddaniem krwi przez godzinę.
Unikaj napojów alkoholowych w przeddzień badania.

Aby określić poziom amylazy, konieczne jest oddanie krwi żylnej. Węglowodany dodawane są do materiału biologicznego iw zależności od szybkości ich rozpadu odczytywana jest wartość amylazy we krwi. Oprócz badania krwi, indeks amylazy można ustalić za pomocą testu moczu.

Wskaźnik enzymów

Normalne poziomy amylazy we krwi różnią się w zależności od wieku osoby

W wynikach analizy wyróżniono dwa poziomy amylazy: trzustkową i alfa-amylazę. W związku z tym istnieją normy dotyczące tych wskaźników..

Normalny indeks alfa-amylazy zależy przede wszystkim od kryterium wieku:

Do drugiego roku życia norma wynosi od pięciu do sześćdziesięciu pięciu jednostek na litr..
Od dwóch do siedemdziesięciu lat alfa-amylaza powinna wynosić od dwudziestu pięciu do stu dwudziestu pięciu jednostek.
W wieku siedemdziesięciu lat normalna stawka wynosi do stu sześćdziesięciu.

Ilość amylazy trzustkowej we krwi powinna być następująca:

Co najmniej osiem jednostek na mililitr u dzieci poniżej szóstego miesiąca życia.
Ponad dwadzieścia trzy jednostki u dzieci poniżej jednego roku życia.
Mniej niż czterdzieści jednostek - do 18 lat.
Ponad pięćdziesiąt - po roku.

W moczu normalny poziom amylazy trzustkowej wynosi od dwudziestu do stu jednostek. W czasie ciąży normalny poziom amylazy jest taki sam jak u osób zdrowych. Dlatego wszelkie odchylenia od niej mogą wskazywać na możliwe problemy zdrowotne..

Przyczyny odchylenia wskaźnika

Odchylenie od normy amylazy to alarmujący znak, należy przejść dodatkowe badania, aby zidentyfikować przyczynę

Amylaza we krwi może wzrosnąć w wyniku następujących chorób:

przewlekła i ostra postać zapalenia trzustki
procesy nowotworowe w trzustce
zapalenie otrzewnej
patologia nerek
świnka
cukrzyca
zapalenie wyrostka robaczkowego
cytomegalia
zapalenie pęcherzyka żółciowego
zapalna choroba wątroby
kamienie w trzustce i drogach żółciowych
choroba dróg żółciowych
kwasica ketonowa
zwężające zapalenie brodawki

Wysoki poziom amylazy może wynikać z niezdrowej diety i częstego spożywania napojów alkoholowych. Ponadto u niektórych osób można zaobserwować nadmierną produkcję wydzieliny trzustkowej, co również wykazuje wartość powyżej normy przy odszyfrowaniu analizy..

Więcej informacji o trzustce można znaleźć na wideo:

Główne przyczyny niskiego poziomu amylazy to:

rak trzustki
ostre i przewlekłe zapalenie wątroby
martwica trzustki
mukowiscydoza
zapalenie pęcherzyka żółciowego
zawał mięśnia sercowego
marskość wątroby
tyreotoksykoza

Wśród czynników wpływających na rozwój nieprawidłowości amylazy od normy należy zwrócić uwagę na:

niedrożność jelit
ciąża pozamaciczna
uraz brzucha
choroby zakaźne o etiologii wirusowej
zatrucie organizmu
wirus opryszczki typu 4
makroamylazemia
stany szoku
usunięcie trzustki
wada genetyczna
upośledzona praca gruczołów ślinowych
powikłania po operacji brzucha

Niektóre leki wpływają również na wzrost lub spadek aktywności amylazy..

Znalazłeś błąd? Wybierz go i naciśnij Ctrl + Enter, aby nam powiedzieć.

Alfa-amylaza

Alfa-amylaza to specjalny rodzaj enzymu, który jest wytwarzany w przewodzie pokarmowym człowieka i jest odpowiedzialny za proces rozkładania złożonych węglowodanów na poszczególne składniki.

Amylaza we krwi pojawia się po syntezie tego białka w gruczołach ślinowych i trzustce. Enzym ten jest wydalany z organizmu przez nerki. Nadmiar amylazy we krwi jest najczęściej związany z ostrymi lub przewlekłymi chorobami trzustki, pęcherzyka żółciowego i jego przewodów.

Wskazania do biochemicznego badania krwi na obecność amylazy

Jeśli wartości alfa-amylazy we krwi są podwyższone, może to być oznaką:

zaostrzenie kamicy żółciowej;
zapalenie trzustki;
ogniskowa martwica trzustki;
migracja kamieni w woreczku żółciowym i jego przewodach;
mukowiscydoza;
choroby gruczołów ślinowych.

Możesz dowiedzieć się o poziomach alfa-amylazy we krwi od naszych pracowników. Możesz oddać krew z żyły do biochemii i ogólnej alfa-amylazy z dekodowaniem w okazyjnej cenie w naszym ośrodku, po wcześniejszym umówieniu się pod numerem telefonu wskazanym na stronie.

OGÓLNE ZASADY PRZYGOTOWANIA DO BADAŃ KRWI

W większości badań zaleca się oddawanie krwi rano na czczo, jest to szczególnie ważne w przypadku prowadzenia dynamicznego monitorowania określonego wskaźnika. Spożycie pokarmu może bezpośrednio wpływać zarówno na stężenie badanych parametrów, jak i na właściwości fizyczne próbki (zwiększone zmętnienie - lipemia - po spożyciu tłustego posiłku). W razie potrzeby możesz oddać krew w ciągu dnia po 2-4 godzinnym poście. Zaleca się wypicie 1-2 szklanek niegazowanej wody na krótko przed pobraniem krwi, pomoże to uzyskać wymaganą do badania objętość krwi, obniżyć lepkość krwi i zmniejszyć prawdopodobieństwo zakrzepów w probówce. Konieczne jest wykluczenie stresu fizycznego i emocjonalnego, palenie na 30 minut przed badaniem. Krew do badań pobierana jest z żyły.

Test amylazy we krwi

Przegląd

Amylaza to enzym wytwarzany przez trzustkę i gruczoły ślinowe. Trzustka to narząd wytwarzający różne enzymy, które pomagają jelitom trawić pokarm.

Główną funkcją amylazy jest wspomaganie organizmu w wchłanianiu węglowodanów z pożywienia; ponadto lekarz czasami musi znać poziom amylazy, aby wykryć określone choroby lub zaburzenia. W przypadku choroby lub zapalenia trzustki do krwi zostaje uwolniona amylaza.

Za pomocą

W ludzkim ciele zawsze występuje pewna ilość amylazy. Jego poziom można zmierzyć w próbce krwi. Zbyt wysoka lub zbyt niska amylaza we krwi może wskazywać na różne problemy, szczególnie z trzustką.

Poziomy amylazy można również mierzyć w moczu.

Procedury

Procedura polega na pobraniu krwi z żyły, zwykle na ramieniu.

Pielęgniarka lub technik zastosuje środek antyseptyczny w celu nałożenia środka antyseptycznego na obszar skóry, w którym zostanie wykonane nakłucie. Ramię powyżej łokcia jest naciągane gumką, aby wytworzyć niezbędne ciśnienie, a żyły wypełniają się krwią.

Następnie pielęgniarka przebija żyłę igłą. Po wprowadzeniu igły do żyły, rurkę przymocowaną do igły wypełnia krew. Po pobraniu odpowiedniej ilości krwi pielęgniarka usuwa igłę, dociska miejsce wkłucia i uszczelnia je taśmą klejącą.

Trening

Przed analizą należy wykluczyć spożycie alkoholu.

Należy skonsultować się z lekarzem w sprawie przyjmowania jakichkolwiek leków. Niektóre leki mogą wpływać na poziom amylazy we krwi. Przed badaniem na obecność amylazy lekarz może zasugerować tymczasowe zaprzestanie przyjmowania lub zmianę dawkowania niektórych leków.

Oto lista niektórych leków, które mogą zwiększać poziom amylazy we krwi:

asparaginaza;
aspiryna;
tabletki antykoncepcyjne;
leki cholinergiczne;
kwas etakrynowy;
metylodopa;
opiaty (kodeina, meperydyna, morfina);
diuretyki tiazydowe (chlorotiazyd, hydrochlorotiazyd, indapamid, metolazon).

wyniki

Różne laboratoria mogą mieć różne kryteria dotyczące poziomu amylazy we krwi. W niektórych laboratoriach norma wynosi od 23 do 85 jednostek na litr, w innych - od 40 do 140.

Aby lepiej zrozumieć wyniki testu, omów je z lekarzem..

Przyczyny patologicznych wyników mogą być różne i zależeć od tego, czy poziom enzymu jest zmniejszony, czy zwiększony. Na przykład wysoki lub niski poziom może być oznaką raka trzustki. Wysoki poziom może być również znakiem ostrzegawczym raka płuc lub jajnika..

Inne przyczyny wysokiej amylazy we krwi:

Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki: dysfunkcja enzymów, które pomagają rozkładać żywność w jelitach, które zaczynają niszczyć tkanki trzustki. Ostre zapalenie trzustki pojawia się nagle, ale może nie trwać długo, a przewlekłe zapalenie trzustki nie goi się całkowicie i pogarsza się z czasem.
Zapalenie pęcherzyka żółciowego: zapalenie pęcherzyka żółciowego Zapalenie pęcherzyka żółciowego jest spowodowane przez kamienie żółciowe. Są to złogi stwardniałego cholesterolu i innych substancji, które mogą tworzyć się w woreczku żółciowym i blokować drogi żółciowe. Ten stan może być również spowodowany guzem..
Makroamylaza: obecność makroamylazy we krwi. Jest to nieprawidłowe połączenie enzymu i białka.
Zapalenie żołądka i jelit: zapalenie przewodu żołądkowo-jelitowego.
Wrzód perforowany: proces zapalny w wyściółce żołądka lub jelit prowadzi do powstania wrzodu. Jeśli wrzód przedostanie się do tkanki lub narządu - perforacja owrzodzenia - konieczna jest pilna pomoc lekarska.
Ciąża jajowodowa: Zapłodnione jajo (zarodek) znajduje się w jednym z jajowodów (rurkach łączących jajniki z macicą), a nie w macicy. Nazywa się ją również ciążą pozamaciczną, ponieważ rozwija się poza macicą.
Inne stany: Zwiększony poziom amylazy może również powodować infekcje gruczołów ślinowych lub niedrożność jelit.

Niski poziom może oznaczać następujące problemy:

stan przedrzucawkowy to stan obserwowany u kobiet w ciąży, nazywany inaczej zatruciem kobiet w ciąży; jednym z jego objawów jest również wysokie ciśnienie krwi;
uszkodzenie trzustki;
choroba nerek.

Biochemiczne badanie krwi - normy, znaczenie i dekodowanie wskaźników u mężczyzn, kobiet i dzieci (według wieku). Aktywność enzymatyczna: amylaza, ALT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipaza, pepsynogeny itp..

Witryna zawiera podstawowe informacje wyłącznie w celach informacyjnych. Diagnozę i leczenie chorób należy prowadzić pod okiem specjalisty. Wszystkie leki mają przeciwwskazania. Wymagana konsultacja specjalistyczna!

Poniżej rozważymy, co mówi każdy wskaźnik biochemicznego badania krwi, jakie są jego wartości odniesienia i dekodowanie. W szczególności porozmawiamy o wskaźnikach aktywności enzymatycznej, określonych w ramach tego testu laboratoryjnego..

Alfa-amylaza (amylaza)

Alfa-amylaza (amylaza) jest enzymem biorącym udział w rozkładaniu skrobi spożywczej na glikogen i glukozę. Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i gruczoły ślinowe. Ponadto amylaza gruczołów ślinowych jest typu S, a amylaza trzustki jest typu P, ale we krwi obecne są oba typy enzymów. Określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest obliczeniem aktywności obu typów enzymów. Ponieważ enzym ten jest wytwarzany przez trzustkę, określenie jego aktywności we krwi służy do diagnozowania chorób tego narządu (zapalenie trzustki itp.). Ponadto aktywność amylazy może wskazywać na obecność innych ciężkich patologii narządów jamy brzusznej, których przebieg prowadzi do podrażnienia trzustki (na przykład zapalenie otrzewnej, ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, niedrożność jelit, ciąża pozamaciczna). Zatem określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest ważnym testem diagnostycznym dla różnych patologii narządów jamy brzusznej..

W związku z tym określenie aktywności alfa-amylazy we krwi w ramach analizy biochemicznej jest zalecane w następujących przypadkach:

Podejrzewana lub wcześniej zidentyfikowana patologia trzustki (zapalenie trzustki, guzy);
Kamica żółciowa;
Świnka (choroba ślinianek);
Ostry ból brzucha lub uraz brzucha;
Każda patologia przewodu pokarmowego;
Podejrzenie lub wcześniej rozpoznana mukowiscydoza.

Zwykle aktywność amylazy we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet, a także u dzieci powyżej 1. roku życia wynosi 25 - 125 U / l (16 - 30 μcatal / l). U dzieci w pierwszym roku życia normalna aktywność enzymu we krwi waha się od 5 do 65 U / L, co jest spowodowane niskim poziomem produkcji amylazy z powodu niewielkiej ilości pokarmów skrobiowych w diecie niemowlęcia.

Wzrost aktywności alfa-amylazy we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

Zapalenie trzustki (ostre, przewlekłe, reaktywne);
Torbiel lub guz trzustki;
Zablokowanie przewodu trzustkowego (np. Kamień, zrosty itp.);
Makroamylazemia;
Zapalenie lub uszkodzenie gruczołów ślinowych (na przykład przy śwince);
Ostre zapalenie otrzewnej lub zapalenie wyrostka robaczkowego;
Perforacja (perforacja) wydrążonego organu (np. Żołądka, jelit);
Cukrzyca (podczas kwasicy ketonowej);
Choroby dróg żółciowych (zapalenie pęcherzyka żółciowego, kamica żółciowa);
Niewydolność nerek;
Ciąża pozamaciczna;
Choroby przewodu pokarmowego (na przykład wrzód trawienny żołądka lub dwunastnicy, niedrożność jelit, zawał jelit);
Zakrzepica naczyniowa krezki jelitowej;
Pęknięcie tętniaka aorty;
Operacja lub uraz narządów jamy brzusznej;
Nowotwory złośliwe.

Spadek aktywności alfa-amylazy we krwi (wartości około zera) może świadczyć o następujących chorobach:

Niewydolność trzustki;
Mukowiscydoza;
Konsekwencje usunięcia trzustki;
Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby;
Martwica trzustki (śmierć i próchnica trzustki w końcowym stadium);
Tyreotoksykoza (wysoki poziom hormonów tarczycy w organizmie);
Toksykoza kobiet w ciąży.

Aminotransferaza alaninowa (ALT)

Aminotransferaza alaninowa (ALT) jest enzymem, który przenosi aminokwas alaninę z jednego białka do drugiego. W związku z tym enzym ten odgrywa kluczową rolę w syntezie białek, metabolizmie aminokwasów i produkcji energii przez komórki. ALT działa wewnątrz komórek, dlatego zwykle jego zawartość i aktywność jest odpowiednio wyższa w tkankach i narządach, a we krwi niższa. Kiedy aktywność ALT we krwi wzrasta, oznacza to uszkodzenie narządów i tkanek oraz uwolnienie z nich enzymu do krążenia ogólnoustrojowego. A ponieważ największą aktywność ALT obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, wątroby i mięśni szkieletowych, wzrost aktywnego enzymu we krwi wskazuje na uszkodzenie, które wystąpiło w tych tkankach.

Najbardziej wyraźna aktywność ALT we krwi wzrasta wraz z uszkodzeniem komórek wątroby (na przykład w ostrym toksycznym i wirusowym zapaleniu wątroby). Co więcej, aktywność enzymu wzrasta jeszcze przed rozwojem żółtaczki i innych klinicznych objawów zapalenia wątroby. Nieco mniejszy wzrost aktywności enzymów obserwuje się w oparzeniach, zawale mięśnia sercowego, ostrym zapaleniu trzustki i przewlekłych patologiach wątroby (guz, zapalenie dróg żółciowych, przewlekłe zapalenie wątroby itp.).

Biorąc pod uwagę rolę i narządy, w których działa ALT, wskazaniami do określenia aktywności enzymu we krwi są następujące stany i choroby:

Wszelkie choroby wątroby (zapalenie wątroby, guzy, cholestaza, marskość wątroby, zatrucia);
Podejrzenie ostrego zawału mięśnia sercowego;
Patologia mięśni;
Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na ten narząd;
Badania profilaktyczne;
Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
Badanie osób, które mogły zarazić się zapaleniem wątroby w wyniku kontaktu z osobami chorymi na wirusowe zapalenie wątroby.

Zwykle aktywność ALT we krwi u dorosłych kobiet (powyżej 18 roku życia) powinna być mniejsza niż 31 U / L, a u mężczyzn - poniżej 41 U / L. U dzieci poniżej pierwszego roku życia normalna aktywność AlAT wynosi mniej niż 54 j./l, 1-3 lat - mniej niż 33 j./dobę, 3-6 lat - poniżej 29 j./l, 6-12 lat - poniżej 39 j./l. U dorastających dziewcząt w wieku 12-17 lat normalna aktywność AlAT jest mniejsza niż 24 U / L, a u chłopców w wieku 12-17 lat - poniżej 27 U / L. U chłopców i dziewcząt powyżej 17 lat aktywność ALT jest zwykle taka sama jak u dorosłych mężczyzn i kobiet.

Wzrost aktywności ALT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

Ostre lub przewlekłe choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, stłuszczenie wątroby, guz lub przerzuty do wątroby, alkoholowe uszkodzenie wątroby itp.);
Żółtaczka obturacyjna (zablokowanie przewodu żółciowego kamieniem, guzem itp.);
Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
Ostry zawał mięśnia sercowego;
Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
Dystrofia mięśnia sercowego;
Udar cieplny lub choroba poparzeniowa;
Zaszokować;
Niedotlenienie;
Uraz lub martwica (śmierć) mięśni w dowolnej lokalizacji;
Zapalenie mięśni;
Miopatie;
Niedokrwistość hemolityczna dowolnego pochodzenia;
Niewydolność nerek;
Stan przedrzucawkowy;
Filariasis;
Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Wzrost aktywności ALT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

Niedobór witaminy B.₆;
Końcowe stadia niewydolności wątroby;
Rozległe uszkodzenie wątroby (martwica lub marskość większości narządów);
Żółtaczka obturacyjna.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Aminotransferaza asparaginianowa (ASAT) jest enzymem, który zapewnia reakcję przeniesienia grupy aminowej pomiędzy asparaginianem i alfa-ketoglutaranem, z wytworzeniem kwasu szczawiooctowego i glutaminianu. W związku z tym ASAT odgrywa kluczową rolę w syntezie i rozkładzie aminokwasów, a także w wytwarzaniu energii w komórkach..

AST, podobnie jak ALT, jest enzymem wewnątrzkomórkowym, ponieważ działa głównie wewnątrz komórek, a nie we krwi. W związku z tym stężenie AST w normalnych tkankach jest wyższe niż we krwi. Największą aktywność enzymu obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, mięśni, wątroby, trzustki, mózgu, nerek, płuc, a także w leukocytach i erytrocytach. Gdy aktywność AST we krwi wzrasta, wskazuje to na uwolnienie enzymu z komórek do krążenia ogólnoustrojowego, co ma miejsce, gdy narządy, w których występuje duża ilość AST, ulegają uszkodzeniu. Oznacza to, że aktywność AST we krwi gwałtownie wzrasta w chorobach wątroby, ostrym zapaleniu trzustki, uszkodzeniu mięśni, zawale mięśnia sercowego.

Oznaczenie aktywności AST we krwi jest wskazane w następujących stanach lub chorobach:

Choroba wątroby;
Diagnostyka ostrego zawału mięśnia sercowego i innych patologii mięśnia sercowego;
Choroby mięśni ciała (zapalenie mięśni itp.);
Badania profilaktyczne;
Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
Badanie osób mających kontakt z pacjentami z wirusowym zapaleniem wątroby;
Kontroluj stan wątroby podczas przyjmowania leków, które negatywnie wpływają na narząd.

Zwykle aktywność AST u dorosłych mężczyzn wynosi mniej niż 47 U / l, a u kobiet poniżej 31 U / l. Aktywność AST u dzieci zwykle różni się w zależności od wieku:

Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 83 U / l;
Dzieci 1-3 lata - poniżej 48 U / l;
Dzieci 3-6 lat - poniżej 36 U / l;
Dzieci 6-12 lat - poniżej 47 U / l;
Dzieci 12-17 lat: chłopcy - poniżej 29 U / l, dziewczynki - poniżej 25 U / l;
Młodzież powyżej 17 roku życia - podobnie jak dorosłe kobiety i mężczyźni.

Wzrost aktywności AST we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Ostry zawał mięśnia sercowego;
Ostre zapalenie mięśnia sercowego, reumatyczna choroba serca;
Wstrząs kardiogenny lub toksyczny;
Zakrzepica tętnicy płucnej;
Niewydolność serca;
Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, miopatia, polimialgia);
Zniszczenie dużej liczby mięśni (na przykład rozległy uraz, oparzenia, martwica);
Wysoka aktywność fizyczna;
Udar cieplny;
Choroby wątroby (zapalenie wątroby, cholestaza, rak i przerzuty do wątroby itp.);
Zapalenie trzustki;
Spożycie alkoholu;
Niewydolność nerek;
Złośliwe nowotwory;
Niedokrwistość hemolityczna;
Talasemia poważna;
Choroby zakaźne, w których dochodzi do uszkodzenia mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego, płuc, wątroby, erytrocytów, leukocytów (na przykład posocznica, mononukleoza zakaźna, opryszczka, gruźlica płuc, dur brzuszny);
Stan po operacji kardiochirurgicznej lub angiokardiografii;
Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy we krwi);
Niedrożność jelit;
Kwasica mleczanowa;
Choroba legionistów: legioneloza;
Złośliwa hipertermia (podwyższona temperatura ciała);
Zawał nerki;
Udar (krwotoczny lub niedokrwienny);
Zatrucie trującymi grzybami;
Przyjmowanie leków negatywnie wpływających na wątrobę.

Spadek aktywności AST we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Niedobór witaminy B.₆;
Ciężkie i masywne uszkodzenie wątroby (na przykład pęknięcie wątroby, martwica dużej części wątroby itp.);
Schyłkowa niewydolność wątroby.

Transferaza gamma-glutamylowa (GGT)

Gamma-glutamylotransferaza (GGT), zwana również gamma-glutamylotranspeptydazą (GGT), jest enzymem, który przenosi aminokwas gamma glutamyl z jednej cząsteczki białka na drugą. Enzym ten znajduje się w największej ilości w błonach komórek o zdolności wydzielniczej lub sorpcyjnej, np. W komórkach nabłonka dróg żółciowych, kanalikach wątrobowych, kanalikach nerkowych, przewodach wydalniczych trzustki, rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego itp. W związku z tym enzym ten jest najbardziej aktywny w nerkach, wątrobie, trzustce i rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego..

GGT jest enzymem wewnątrzkomórkowym, dlatego jego aktywność we krwi jest zwykle niska. A kiedy aktywność GGT wzrasta we krwi, oznacza to uszkodzenie komórek bogatych w ten enzym. Oznacza to, że zwiększona aktywność GGT we krwi jest charakterystyczna dla każdej choroby wątroby z uszkodzeniem jej komórek (w tym podczas picia alkoholu lub przyjmowania leków). Ponadto enzym ten jest bardzo specyficzny dla uszkodzenia wątroby, to znaczy wzrost jego aktywności we krwi pozwala na dokładne określenie porażki tego konkretnego narządu, zwłaszcza gdy inne testy można interpretować niejednoznacznie. Na przykład, jeśli nastąpi wzrost aktywności AST i fosfatazy alkalicznej, może to być spowodowane patologią nie tylko wątroby, ale także serca, mięśni lub kości. W tym przypadku oznaczenie aktywności GGT pozwoli na identyfikację chorego narządu, gdyż w przypadku podwyższenia jego aktywności wysokie wartości AST i fosfatazy alkalicznej wynikają z uszkodzenia wątroby. A jeśli aktywność GGT jest normalna, to wysoka aktywność AST i fosfatazy alkalicznej wynika z patologii mięśni lub kości. Dlatego oznaczanie aktywności GGT jest ważnym testem diagnostycznym do wykrywania patologii lub uszkodzenia wątroby..

Oznaczenie aktywności GGT jest wskazane w przypadku następujących chorób i stanów:

Diagnostyka i kontrola przebiegu patologii wątroby i dróg żółciowych;
Monitorowanie skuteczności terapii alkoholizmu;
Identyfikacja przerzutów do wątroby w nowotworach złośliwych o dowolnej lokalizacji;
Ocena przebiegu raka prostaty, trzustki i wątrobiaka;
Ocena stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na narząd.

Zwykle aktywność GGT we krwi u dorosłych kobiet jest mniejsza niż 36 U / ml, a u mężczyzn - poniżej 61 U / ml. Normalna aktywność GGT w surowicy krwi u dzieci zależy od wieku i przedstawia się następująco:

Niemowlęta poniżej 6 miesiąca życia - poniżej 204 U / ml;
Dzieci w wieku od 6 do 12 miesięcy - poniżej 34 j./ml;
Dzieci w wieku 1-3 lat - poniżej 18 j./ml;
Dzieci w wieku 3-6 lat - poniżej 23 j./ml;
Dzieci w wieku 6-12 lat - poniżej 17 U / ml;
Młodzież w wieku 12-17 lat: chłopcy - poniżej 45 U / ml, dziewczynki - poniżej 33 U / ml;
Nastolatki w wieku 17 - 18 lat - jak dorośli.

Oceniając aktywność GGT we krwi należy pamiętać, że aktywność enzymu jest tym większa, im większa jest masa ciała człowieka. U kobiet w ciąży w pierwszych tygodniach ciąży aktywność GGT jest zmniejszona.

Wzrost aktywności GGT można zaobserwować w następujących chorobach i stanach:

Wszelkie choroby wątroby i dróg żółciowych (zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, zapalenie dróg żółciowych, kamienie w woreczku żółciowym, guzy i przerzuty do wątroby);
Mononukleoza zakaźna;
Zapalenie trzustki (ostre i przewlekłe);
Guzy trzustki, prostaty;
Zaostrzenie kłębuszkowego zapalenia nerek i odmiedniczkowego zapalenia nerek;
Picie napojów alkoholowych;
Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Kwaśna Fosfataza (AC)

Kwaśna fosfataza (AC) jest enzymem biorącym udział w wymianie kwasu fosforowego. Jest produkowany w prawie wszystkich tkankach, ale największą aktywność enzymu obserwuje się w gruczole krokowym, wątrobie, płytkach krwi i erytrocytach. Zwykle aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi jest niska, ponieważ enzym znajduje się w komórkach. W związku z tym obserwuje się wzrost aktywności enzymu przy niszczeniu bogatych w niego komórek i uwalnianiu fosfatazy do krążenia ogólnoustrojowego. U mężczyzn połowa kwaśnej fosfatazy znajdującej się we krwi jest wytwarzana przez gruczoł krokowy. U kobiet kwaśna fosfataza we krwi pojawia się w wątrobie, erytrocytach i płytkach krwi. Oznacza to, że aktywność enzymu umożliwia wykrycie chorób prostaty u mężczyzn, a także patologii układu krwionośnego (trombocytopenia, choroba hemolityczna, choroba zakrzepowo-zatorowa, szpiczak, choroba Pageta, choroba Gauchera, choroba Niemanna-Picka itp.) U obu płci..

Oznaczenie aktywności fosfatazy kwaśnej jest wskazane w przypadku podejrzenia choroby prostaty u mężczyzn i choroby wątroby lub nerek u obu płci.

Mężczyźni powinni pamiętać, że badanie krwi na aktywność kwaśnej fosfatazy należy wykonać co najmniej 2 dni (a najlepiej 6-7 dni) po wykonaniu jakichkolwiek zabiegów na gruczoł krokowy (np. Masaż prostaty, USG przezodbytnicze, biopsja itp.)... Ponadto przedstawiciele obu płci powinni również wiedzieć, że analizę aktywności fosfatazy kwaśnej wykonuje się nie wcześniej niż dwa dni po instrumentalnych badaniach pęcherza i jelit (cystoskopia, sigmoidoskopia, kolonoskopia, cyfrowe badanie ampułki odbytnicy itp.).

Normalnie aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi u mężczyzn wynosi 0 - 6,5 U / L, a u kobiet - 0 - 5,5 U / L.

Wzrost aktywności kwaśnej fosfatazy we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Choroby gruczołu krokowego u mężczyzn (rak prostaty, gruczolak prostaty, zapalenie gruczołu krokowego);
Choroba Pageta;
Choroba Gauchera;
Choroba Niemanna-Picka;
Szpiczak mnogi;
Choroba zakrzepowo-zatorowa;
Choroba hemolityczna;
Trombocytopenia spowodowana zniszczeniem płytek krwi;
Osteoporoza;
Choroby układu siateczkowo-śródbłonkowego;
Patologia wątroby i dróg żółciowych;
Przerzuty do kości w nowotworach złośliwych o różnej lokalizacji;
Manipulacje diagnostyczne wykonywane na narządach układu moczowo-płciowego (badanie cyfrowe odbytnicy, pobranie wydzieliny prostaty, kolonoskopia, cystoskopia itp.).

Fosfokinaza kreatynowa (CPK)

Fosfokinaza kreatynowa (CPK) jest również nazywana kinazą kreatynową (CK). Enzym ten katalizuje proces rozpadu jednej reszty kwasu fosforowego z ATP (kwas adenozynotrifosforowy) do ADP (kwas adenozynodifosforowy) i fosforan kreatyny. Fosforan kreatyny jest ważny dla prawidłowych procesów metabolicznych oraz skurczu i rozluźnienia mięśni. Fosfokinaza kreatynowa znajduje się w prawie wszystkich narządach i tkankach, ale większość tego enzymu znajduje się w mięśniach i mięśniu sercowym. Minimalna ilość fosfokinazy kreatynowej znajduje się w mózgu, tarczycy, macicy i płucach.

Zwykle krew zawiera niewielką ilość kinazy kreatynowej, a jej aktywność może wzrosnąć, gdy uszkodzone są mięśnie, mięsień sercowy lub mózg. Istnieją trzy warianty kinazy kreatynowej - KK-MM, KK-MB i KK-BB, a KK-MM to podgatunek enzymu z mięśni, KK-MB to podgatunek z mięśnia sercowego, a KK-BB to podgatunek z mózgu. Zwykle 95% kinazy kreatynowej we krwi to podtyp KK-MM, a podgatunki KK-MB i KK-BB są określane w śladowych ilościach. Obecnie określenie aktywności kinazy kreatynowej we krwi implikuje ocenę aktywności wszystkich trzech podgatunków.

Wskazaniami do określenia aktywności CPK we krwi są następujące warunki:

Ostre i przewlekłe choroby układu sercowo-naczyniowego (ostry zawał mięśnia sercowego);
Choroby mięśni (miopatia, dystrofia mięśniowa itp.);
Choroby ośrodkowego układu nerwowego;
Choroby tarczycy (niedoczynność tarczycy);
Urazy;
Nowotwory złośliwe o dowolnej lokalizacji.

Normalnie aktywność fosfokinazy kreatynowej we krwi u dorosłych mężczyzn jest mniejsza niż 190 U / L, a u kobiet - poniżej 167 U / L. U dzieci aktywność enzymatyczna zwykle przyjmuje następujące wartości, w zależności od wieku:

Pierwsze pięć dni życia - do 650 U / l;
5 dni - 6 miesięcy - 0 - 295 U / l;
6 miesięcy - 3 lata - poniżej 220 U / l;
3-6 lat - poniżej 150 U / l;
6 - 12 lat: chłopcy - poniżej 245 U / li dziewczynki - poniżej 155 U / li;
12-17 lat: chłopcy - poniżej 270 U / l, dziewczynki - poniżej 125 U / l;
Powyżej 17 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Ostry zawał mięśnia sercowego;
Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, arytmia, niestabilna dławica piersiowa, zastoinowa niewydolność serca);
Przełożony uraz lub operacja serca i innych narządów;
Ostre uszkodzenie mózgu;
Śpiączka;
Uszkodzenie mięśni szkieletowych (rozległe urazy, oparzenia, martwica, porażenie prądem);
Choroby mięśni (zapalenie mięśni, polimialgia, zapalenie skórno-mięśniowe, zapalenie wielomięśniowe, miodystrofie itp.);
Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy);
Zastrzyki dożylne i domięśniowe;
Choroby psychiczne (schizofrenia, epilepsja);
Zatorowość płucna;
Silne skurcze mięśni (poród, skurcze, skurcze);
Tężec;
Wysoka aktywność fizyczna;
Głód;
Odwodnienie (odwodnienie organizmu na tle wymiotów, biegunki, obfitego pocenia się itp.);
Długotrwała hipotermia lub przegrzanie;
Nowotwory złośliwe pęcherza, jelit, piersi, jelit, macicy, płuc, prostaty, wątroby.

Spadek aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Długotrwały pobyt w siedzącym trybie życia (hipodynamia);
Mała masa mięśniowa.

Fosfokinaza kreatynowa, podjednostka MV (CPK-MB)

Podgatunek kinazy kreatynowej CPK-MB zawarty jest wyłącznie w mięśniu sercowym, we krwi jest zwykle bardzo mały. Wzrost aktywności CPK-MB we krwi obserwuje się wraz z niszczeniem komórek mięśnia sercowego, czyli zawałem mięśnia sercowego. Zwiększona aktywność enzymu odnotowywana jest 4-8 godzin po zawale serca, osiąga maksimum po 12-24 godzinach, a 3 dnia, przy normalnym przebiegu procesu odbudowy mięśnia sercowego, aktywność CPK-MB wraca do normy. Dlatego oznaczanie aktywności CPK-MB służy do diagnostyki zawału mięśnia sercowego i późniejszego monitorowania procesów regeneracyjnych w mięśniu sercowym. Biorąc pod uwagę rolę i lokalizację CPK-MB, oznaczenie aktywności tego enzymu przedstawiono tylko w diagnostyce zawału mięśnia sercowego i odróżnieniu tej choroby od zawału płuca lub ciężkiego napadu dusznicy bolesnej.

Zwykle aktywność CPK-MB we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet, a także dzieci jest mniejsza niż 24 U / L.

Wzrost aktywności CPK-MB obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Ostry zawał mięśnia sercowego;
Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
Toksyczne uszkodzenie mięśnia sercowego z powodu zatrucia lub choroby zakaźnej;
Stany po urazach, operacjach i procedurach diagnostycznych serca;
Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, zastoinowa niewydolność serca, arytmia);
Zatorowość płucna;
Choroby i urazy mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofie, urazy, zabiegi chirurgiczne, oparzenia);
Zaszokować;
zespół Reye'a.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem, który ułatwia reakcję przemiany mleczanu w pirogronian, dlatego jest bardzo ważny dla produkcji energii w komórkach. LDH normalnie znajduje się zarówno we krwi, jak iw komórkach prawie wszystkich narządów, jednak największa ilość enzymu jest wiązana w wątrobie, mięśniach, mięśniu sercowym, erytrocytach, leukocytach, nerkach, płucach, tkance limfatycznej, płytkach krwi. Wzrost aktywności LDH obserwuje się zwykle przy niszczeniu komórek, w których występuje w dużych ilościach. Oznacza to, że wysoka aktywność enzymu jest charakterystyczna dla uszkodzeń mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawały serca, zaburzenia rytmu), wątroby (zapalenie wątroby itp.), Nerek, erytrocytów.

W związku z tym wskazaniami do określenia aktywności LDH we krwi są następujące stany lub choroby:

Choroby wątroby i dróg żółciowych;
Uszkodzenie mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawał mięśnia sercowego);
Niedokrwistość hemolityczna;
Miopatie;
Złośliwe nowotwory różnych narządów;
Zatorowość płucna.

Normalnie aktywność LDH we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 125 - 220 U / L (przy zastosowaniu niektórych zestawów odczynników norma może wynosić 140 - 350 U / L). U dzieci normalna aktywność enzymu we krwi różni się w zależności od wieku i wynosi:

Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 450 U / l;
Dzieci 1-3 lata - poniżej 344 U / l;
Dzieci 3-6 lat - poniżej 315 U / l;
Dzieci 6-12 lat - poniżej 330 U / l;
Młodzież 12-17 lat - poniżej 280 U / l;
Nastolatki w wieku 17 - 18 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności LDH we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Okres ciąży;
Noworodki do 10 dnia życia;
Intensywna aktywność fizyczna;
Choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, żółtaczka spowodowana zablokowaniem dróg żółciowych);
Zawał mięśnia sercowego;
Zator tętnicy płucnej lub zawał;
Choroby układu krwionośnego (ostra białaczka, niedokrwistość);
Choroby i uszkodzenia mięśni (urazy, atrofia, zapalenie mięśni, miodystrofia itp.);
Choroba nerek (zapalenie kłębuszków nerkowych, odmiedniczkowe zapalenie nerek, zawał nerki);
Ostre zapalenie trzustki;
Wszelkie stany, którym towarzyszy masywna śmierć komórek (wstrząs, hemoliza, oparzenia, niedotlenienie, ciężka hipotermia itp.);
Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji;
Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (kofeina, hormony steroidowe, antybiotyki cefalosporynowe itp.), Picie alkoholu.

Spadek aktywności LDH we krwi obserwuje się przy zaburzeniu genetycznym lub całkowitym braku podjednostek enzymu.

Lipaza

Lipaza jest enzymem zapewniającym reakcję rozpadu trójglicerydów na glicerol i kwasy tłuszczowe. Oznacza to, że lipaza jest ważna dla normalnego trawienia tłuszczów, które dostają się do organizmu wraz z pożywieniem. Enzym jest wytwarzany przez wiele narządów i tkanek, ale lwia część lipazy krążącej we krwi pochodzi z trzustki. Po wytworzeniu w trzustce lipaza przedostaje się do dwunastnicy i jelita cienkiego, gdzie rozkłada tłuszcze z pożywienia. Ponadto, ze względu na swoje małe rozmiary, lipaza przechodzi przez ścianę jelita do naczyń krwionośnych i krąży w krwiobiegu, gdzie nadal rozkłada tłuszcze na składniki przyswajane przez komórki.

Wzrost aktywności lipazy we krwi jest najczęściej spowodowany zniszczeniem komórek trzustki i uwolnieniem dużej ilości enzymu do krwiobiegu. Dlatego określenie aktywności lipazy odgrywa bardzo istotną rolę w diagnostyce zapalenia trzustki czy też zablokowaniu przewodów trzustkowych przez guz, kamień, torbiel itp. Ponadto wysoką aktywność lipazy we krwi można zaobserwować w chorobie nerek, gdy enzym jest zatrzymywany we krwi..

Jest więc oczywiste, że wskazaniami do określenia aktywności lipazy we krwi są następujące stany i choroby:

Podejrzenie ostrego lub zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki;
Przewlekłe zapalenie trzustki;
Kamica żółciowa;
Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego;
Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
Niedrożność jelita cienkiego;
Marskość wątroby;
Uraz brzucha;
Alkoholizm.

Zwykle aktywność lipazy we krwi u dorosłych wynosi 8 - 78 U / L, a u dzieci - 3 - 57 U / L. Przy określaniu aktywności lipazy z innymi zestawami odczynników, normalna wartość wskaźnika wynosi mniej niż 190 U / L u dorosłych i mniej niż 130 U / L u dzieci..

Wzrost aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
Rak, torbiel lub torbiel rzekoma trzustki;
Alkoholizm;
Kolka żółciowa;
Cholestaza wewnątrzwątrobowa;
Przewlekłe choroby pęcherzyka żółciowego;
Uduszenie lub zawał jelit;
Choroby metaboliczne (cukrzyca, dna, otyłość);
Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
Niedrożność jelita cienkiego;
Zapalenie otrzewnej;
Świnka epidemiczna, która występuje z uszkodzeniem trzustki;
Przyjmowanie leków powodujących skurcz zwieracza Oddiego (morfina, indometacyna, heparyna, barbiturany itp.).

Spadek aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji (z wyjątkiem raka trzustki);
Nadmiar trójglicerydów we krwi na tle niedożywienia lub z dziedziczną hiperlipidemią.

Pepsynogeny I i II

Pepsynogeny I i II są prekursorami głównego enzymu żołądkowego, pepsyny. Są produkowane przez komórki żołądka. Część pepsynogenów z żołądka przedostaje się do krążenia ogólnoustrojowego, gdzie ich stężenie można określić różnymi metodami biochemicznymi. W żołądku pepsynogeny pod wpływem kwasu solnego są przekształcane w enzym pepsynę, który rozkłada białka wchłonięte z pożywieniem. W związku z tym stężenie pepsynogenów we krwi pozwala uzyskać informacje o stanie funkcji wydzielniczej żołądka i zidentyfikować rodzaj zapalenia żołądka (zanikowy, nadkwasota).

Pepsynogen I jest syntetyzowany przez komórki dna i trzonu żołądka, a pepsynogen II jest syntetyzowany przez komórki wszystkich części żołądka i górnej części dwunastnicy. Dlatego oznaczenie stężenia pepsynogenu I pozwala na ocenę stanu organizmu i dna żołądka, a pepsynogenu II - wszystkich części żołądka.

Zmniejszenie stężenia pepsynogenu I we krwi świadczy o śmierci głównych komórek organizmu i dna żołądka, które wytwarzają prekursor pepsyny. W związku z tym niski poziom pepsynogenu I może wskazywać na zanikowe zapalenie żołądka. Ponadto na tle zanikowego zapalenia błony śluzowej żołądka poziom pepsynogenu II może pozostawać w normalnych granicach przez długi czas. Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi wzrasta, oznacza to wysoką aktywność głównych komórek dna i trzonu żołądka, a zatem zapalenie żołądka o wysokiej kwasowości. Wysoki poziom pepsynogenu II we krwi wskazuje na wysokie ryzyko wrzodów żołądka, gdyż wskazuje, że komórki wydzielające zbyt aktywnie wytwarzają nie tylko prekursory enzymów, ale także kwas solny.

W praktyce klinicznej duże znaczenie ma obliczenie stosunku pepsynogenu I / pepsynogenu II, ponieważ współczynnik ten umożliwia wykrycie zanikowego zapalenia żołądka i wysokiego ryzyka rozwoju wrzodów żołądka i raka. Tak więc, jeśli współczynnik jest mniejszy niż 2,5, mówimy o zanikowym zapaleniu żołądka i wysokim ryzyku raka żołądka. A przy współczynniku większym niż 2,5 - o wysokim ryzyku wrzodów żołądka. Ponadto stosunek stężeń pepsynogenów we krwi pozwala odróżnić funkcjonalne zaburzenia trawienia (na przykład na tle stresu, niedożywienia itp.) Od prawdziwych organicznych zmian w żołądku. Dlatego obecnie oznaczanie aktywności pepsynogenów wraz z obliczeniem ich stosunku jest alternatywą dla gastroskopii dla osób, które z jakichkolwiek powodów nie mogą poddać się tym badaniom..

Oznaczanie aktywności pepsynogenów I i II przedstawiono w następujących przypadkach:

Ocena stanu błony śluzowej żołądka u osób z zanikowym zapaleniem błony śluzowej żołądka;
Identyfikacja postępującego zanikowego zapalenia żołądka z wysokim ryzykiem zachorowania na raka żołądka;
Identyfikacja wrzodów żołądka i dwunastnicy;
Wykrywanie raka żołądka;
Monitorowanie skuteczności leczenia zapalenia żołądka i wrzodów żołądka.

Zwykle aktywność każdego pepsynogenu (I i II) wynosi 4 - 22 μg / l.

Wzrost zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

Ostre i przewlekłe zapalenie żołądka;
Zespół Zollingera-Ellisona;
Wrzód dwunastnicy;
Wszelkie warunki, w których stężenie kwasu solnego w soku żołądkowym jest podwyższone (tylko dla pepsynogenu I).

Spadek zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

Postępujące zanikowe zapalenie żołądka;
Rak (rak) żołądka;
Choroba Addisona;
Niedokrwistość złośliwa (tylko dla pepsynogenu I), zwana także chorobą Addisona-Birmera;
Obrzęk śluzowaty;
Stan po resekcji (usunięciu) żołądka.

Cholinesteraza (ChE)

Ta sama nazwa „cholinoesteraza” zwykle odnosi się do dwóch enzymów - prawdziwej cholinoesterazy i pseudocholinesterazy. Oba enzymy są zdolne do rozszczepiania acetylocholiny, która jest mediatorem w połączeniach nerwowych. Prawdziwa cholinoesteraza bierze udział w przekazywaniu impulsów nerwowych i jest obecna w dużych ilościach w tkankach mózgowych, zakończeniach nerwowych, płucach, śledzionie, erytrocytach. Pseudocholinesteraza odzwierciedla zdolność wątroby do syntezy białek i odzwierciedla funkcjonalną aktywność tego narządu.

Obie cholinoesterazy są obecne w surowicy krwi, dlatego określa się całkowitą aktywność obu enzymów. W rezultacie oznaczenie aktywności cholinoesterazy we krwi służy do identyfikacji pacjentów, u których środki zwiotczające mięśnie (leki rozluźniające mięśnie) mają długotrwałe działanie, co jest ważne w praktyce anestezjologa w celu obliczenia prawidłowej dawki leków i zapobieżenia wstrząsowi cholinergicznemu. Ponadto aktywność enzymatyczna jest określana w celu wykrycia zatrucia związkami fosforoorganicznymi (wiele pestycydów rolniczych, herbicydów) i karbaminianami, w których aktywność cholinoesterazy jest obniżona. Również w przypadku braku zagrożenia zatruciem i planowanej operacji określa się aktywność cholinoesterazy w celu oceny stanu czynnościowego wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności cholinoesterazy są następujące warunki:

Diagnostyka i ocena skuteczności terapii wszelkich chorób wątroby;
Wykrywanie zatrucia związkami fosforoorganicznymi (insektycydy);
Określenie ryzyka powikłań podczas planowanych operacji z zastosowaniem środków zwiotczających mięśnie.

Zwykle aktywność cholinoesterazy we krwi dorosłych wynosi 3700 - 13200 U / L, gdy jako substrat stosuje się butyrylocholinę. U dzieci od urodzenia do szóstego miesiąca życia aktywność enzymu jest bardzo niska, od 6 miesięcy do 5 lat - 4900 - 19800 U / L, od 6 do 12 lat - 4200 - 16300 U / L, a od 12 lat - jak u dorosłych.

Wzrost aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

Hiperlipoproteinemia typu IV;
Nerczyca lub zespół nerczycowy;
Otyłość;
Cukrzyca typu II;
Guzy piersi u kobiet;
Wrzód żołądka;
Astma oskrzelowa;
Enteropatia wysiękowa;
Choroba psychiczna (psychoza maniakalno-depresyjna, nerwica depresyjna);
Alkoholizm;
Pierwsze tygodnie ciąży.

Spadek aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

Genetycznie określone warianty aktywności cholinoesterazy;
Zatrucie organofosforanami (środki owadobójcze itp.);
Zapalenie wątroby;
Marskość wątroby;
Zastoinowa wątroba z niewydolnością serca;
Przerzuty nowotworów złośliwych do wątroby;
Amebiaza wątrobowa;
Choroby dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, zapalenie pęcherzyka żółciowego);
Ostre infekcje;
Zatorowość płucna;
Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia);
Stany po operacji i plazmaferezie;
Przewlekłą chorobę nerek;
Późna ciąża;
Wszelkie stany, którym towarzyszy spadek poziomu albuminy we krwi (na przykład zespół złego wchłaniania, post);
Złuszczające zapalenie skóry;
Szpiczak;
Reumatyzm;
Zawał mięśnia sercowego;
Złośliwe guzy o dowolnej lokalizacji;
Przyjmowanie niektórych leków (doustne środki antykoncepcyjne, hormony steroidowe, glukokortykoidy).

Fosfataza Alkaliczna (ALP)

Fosfataza alkaliczna (ALP) jest enzymem, który rozszczepia estry kwasu fosforowego i bierze udział w metabolizmie fosforu i wapnia w tkance kostnej i wątrobie. Najwięcej znajduje się w kościach i wątrobie i dostaje się do krwiobiegu z tych tkanek. W związku z tym część alkalicznej fosfatazy we krwi pochodzi z kości, a część z wątroby. Zwykle niewielka ilość fosfatazy zasadowej dostaje się do krwiobiegu, a jej aktywność wzrasta wraz z niszczeniem komórek kości i wątroby, co jest możliwe przy zapaleniu wątroby, cholestazie, osteodystrofii, guzach kości, osteoporozie itp. Dlatego enzym jest wskaźnikiem stanu kości i wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi są następujące stany i choroby:

Identyfikacja uszkodzenia wątroby związanego z zablokowaniem dróg żółciowych (na przykład kamica żółciowa, guz, torbiel, ropień);
Diagnostyka chorób kości, w których dochodzi do ich zniszczenia (osteoporoza, osteodystrofia, osteomalacja, guzy i przerzuty do kości);
Diagnoza choroby Pageta;
Rak głowy trzustki i nerek;
Choroba jelit;
Ocena skuteczności leczenia krzywicy witaminą D..

Normalnie aktywność fosfatazy zasadowej we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 30 - 150 U / l. U dzieci i młodzieży aktywność enzymu jest wyższa niż u dorosłych, ze względu na bardziej aktywne procesy metaboliczne w kościach. Normalna aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi u dzieci w różnym wieku jest następująca:

Dzieci do 1 roku życia: chłopcy - 80 - 480 U / l, dziewczynki - 124 - 440 U / l;
Dzieci 1-3 lat: chłopcy - 104 - 345 U / l, dziewczynki - 108 - 310 U / l;
Dzieci 3-6 lat: chłopcy - 90 - 310 U / l, dziewczynki - 96 - 295 U / l;
Dzieci 6 - 9 lat: chłopcy - 85 - 315 U / l, dziewczynki - 70 - 325 U / l;
Dzieci 9 - 12 lat: chłopcy - 40 - 360 U / l, dziewczynki - 50 - 330 U / l;
Dzieci 12-15 lat: chłopcy - 75-510 U / l, dziewczynki - 50-260 U / l;
Dzieci 15-18 lat: chłopcy - 52-165 U / l, dziewczynki - 45-150 U / l.

Wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Choroby kości ze zwiększonym rozpadem tkanki kostnej (choroba Pageta, choroba Gauchera, osteoporoza, osteomalacja, rak i przerzuty do kości);
Nadczynność przytarczyc (podwyższone stężenie parathormonów we krwi);
Rozlane toksyczne wole;
Białaczka;
Krzywica;
Okres gojenia złamań;
Choroby wątroby (marskość, martwica, rak i przerzuty do wątroby, zakaźne, toksyczne, polekowe zapalenie wątroby, sarkoidoza, gruźlica, infekcje pasożytnicze);
Zablokowanie dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, kamienie dróg żółciowych i woreczka żółciowego, guzy dróg żółciowych);
Niedobór wapnia i fosforanów w organizmie (na przykład z powodu postu lub złego odżywiania);
Cytomegalia u dzieci;
Mononukleoza zakaźna;
Zawał płuc lub nerek;
Wcześniaki;
Trzeci trymestr ciąży;
Okres szybkiego wzrostu u dzieci;
Choroby jelit (wrzodziejące zapalenie okrężnicy, zapalenie jelit, infekcje bakteryjne itp.);
Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (metotreksat, chloropromazyna, antybiotyki, sulfonamidy, duże dawki witaminy C, magnezja).

Spadek aktywności fosfatazy zasadowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

Niedoczynność tarczycy (niedobór hormonów tarczycy);
Szkorbut;
Ciężka niedokrwistość;
Kwashiorkor;
Niedobór wapnia, magnezu, fosforanów, witamin C i B.₁₂;
Nadmiar witaminy D;
Osteoporoza;
Achondroplazja;
Kretynizm;
Dziedziczna hipofosfatazja;
Przyjmowanie niektórych leków, takich jak azatiopryna, klofibrat, danazol, estrogeny, doustne środki antykoncepcyjne.

Autor: Nasedkina A.K. Specjalista ds. Badań biomedycznych.